Đang tải... (xem toàn văn)
CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM
.HCM KHOA B MÔN: HÓA H TH PH ĐỂ TÀI: CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ SVTH: 2005100054 Ngu 2005100040 Võ Minh Trí 2008100088 2005100171 2005100031 TP.H CHÍ MINH 11-2011 NG TR ĐỀ TÀI: NG GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ TP.H CHÍ MINH 11-2011 Trang L M : TÍNH CH C PROTEIN . 1 . 1 trúc protein 1 1.2.1.Acid amin-Đơn phân của protein . 1 1.2.2.Các bậc cấu trúc của protein 1 - . 2 1.3.1.Tính tan của protein . 2 1.3.2.Tính hydrat hóa của protein . 2 1.3.3.Độ nhớt của protein 6 1.3.4.Hằng số điện môi của dung dịch protein . 6 1.3.5.Tính chất điện ly của protein . 7 1.3.6.Biểu hiện quang học của protein 8 1.3.7.Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch 9 1.3.8.Các phản ứng hóa học của protein . 10 1.3.8.1.Phản ứng với Folin-Ciocalteau 10 1.3.8.2.Phản ứng với Ninhydrin 10 1.3.9.Biến tính protein 11 1.3.9.1.Khái niệm chung . 11 1.3.9.2.Các yếu tố gây biến tính . 11 1.3.9.3.Tính chất của protein biến tính . 12 1.3.10. Khả năng tạo gel của protein 13 1.3.11.Khả năng tạo nhũ của protein 15 1.3.12.Các tính chất tạo bọt của protein . 19 1.3.13.Khả năng cố định mùi của protein . 22 26 . 30 30 : HÓA HỌC THỰC PHẨM ĐỀ TÀI: STT NG KÝ GHI CHÚ 01 10/11/2011 02 Tính tan, tính hydrat, 12/11/2011 03 n môi, tính 14/11/2011 04 16/11/2011 05 18/11/2011 06 20/11/2011 07 22/11/2011 08 ng 24/11/2011 Nhóm Tr: Ngày nay, nhóm ngành Công nghiệp thực phẩm đã và đang phát triển mạnh ở nhiều quốc gia trên thế giới, trong đó có quốc gia Việt Nam chúng ta. Công nghiệp thực phẩm không chỉ đơn giản là chế biến, sản xuất, bảo quản, xuất khẩu thực phẩm cả trong và ngoài nước mà bên cạnh đó, công nghiệp thực phẩm còn nghiên cứu và ứng dụng các tính chất và chức năng của các thành phần hóa học cấu tạo nên thực phẩm, trong đó có protein. Protein không chỉ là đơn vị cấu tạo cơ bản trong cơ thể động vật và người mà còn giữ những vai trò, những chức năng rất quan trọng như là nâng đỡ, bảo vệ các mô cơ quan, vận chuyển oxy trong tế bào máu đến để nuôi các tế bào…Do đó, việc tìm hiểu và nghiên cứu các tính chất và chức năng của protein trong thực phẩm là vô cùng quan trọng và cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng. Vì vậy mà nhóm chúng em đã cùng nhau nhau nghiên cứu và đưa ra một bài tiểu luận về những “ nhằm củng cố kiến thức và giúp cho mọi người có một cái nhìn tổng quát hơn, sâu sắc hơn về protein. Dù đã cố gắng rất nhiều và do kiến thức có giới hạn nên sẽ không tránh khỏi những sai sót trong bài. Rất mong được sự góp ý của cô để những bài nghiên cứu về sau sẽ đầy đủ và ít sai sót hơn. Trang 1 PHN 1N 1.1. Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein. 1.2. 1.2.1. Axit amin Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amin (-NH 2 ), hai là nhóm Cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là các nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống. 1.2.2. Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein: : Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein. Trang 2 : Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn và cấu trúc nếp gấp , được cố định bởi các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen…(có trong lôn, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn , trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp hơn. : Các xoắn và phiến nếp gấp có thể cuôn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm –R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm –R của cysteine có khả năng tạo cầu disunfur (-S-S), nhóm –R của proline cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay những nhóm –R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm –R có điện tích trái dấu. : Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro. 1.3. tein 1.3.1. Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v… 1.3.2. Tính hydrat hóa Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý, lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước. Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử Trang 3 dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn. Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các gian đoạn liên tiếp như sau: Sơ đồ 1: Quá trình hydrat hóa một protein ở dạng khô Hấp thụ nước (còn gọi là cố định nước), trương nở, thấm ướt, khả năng giữ nước, tính dính, dẻo liên quan đến 4 giai đoạn đầu; khả năng phân tán, độ nhớt, độ đặc của protein liên quan đến giai đoạn 5. Trạng thái cuối cùng của protein – tan hoặc không tan (một phần hay hoàn toàn) – có liên quan đến các tính chất chức năng quan trọng như tính tan hoặc tính tan tức thời (giai đoạn 5 xảy ra nhanh). Tính tạo gel liên quan đến sự tạo thành khối không tan hydrat hóa tốt, nhưng các phản ứng protein – protein đóng vai trò chính. Cuối cùng, các tính chất bề mặt như nhũ tương hóa và tạo bọt cũng cần protein có khả năng hydrat hóa và phân tán cao hơn các đặc tính khác. Trong quá trình hydrat hóa, protein tương tác với nước qua các nối peptide hoặc các gốc R ở mạch bên nhớ liên kết hydro. Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion, sự có mặt của các thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến các phản ứng protein – protein và protein - nước. Các tính chất chức năng được xác định trong điều kiện cân bằng của các lực này. Trang 4 Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở là cực tiểu. Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp ( aggregation ) khi đun nóng làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước. Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản ứng (liên kết) giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ muối (như NaCl) thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối cao, các phản ứng muối - nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein - nước và protein bị “sấy khô”. Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm… Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ. Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa Trang 5 protein. Người ta thường sử dụng chỉ số “Nitơ hòa tan” (Nitrogen Solubility Index – NSI) để xác định đạc tính này. Biết được độ hòa tan của protein rất có ích cho các quá trình công nghệ như trích ly, tinh chế, tủa phân đoạn protein cũng như định hướng sử dụng các loại protein. Protein của lactoserum hòa tan tốt ở khoảng pH và lực ion rộng. Ngược lại, độ hòa tan của caseinate phụ thuộc nhiều vào pH, lực ion (và nồng độ Ca 2+ ), nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein đậu nành. Tính tan của phần lớn protein bị giảm mạnh và không thuận nghịch trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên, trong chế biến thực phẩm, đun nóng luôn là cần thiết với các mục đích diệt vi sinh vật, giảm mùi khó chịu, tách bớt nước…Ngay cả trường hợp đun nóng nhẹ (sử dụng khi trích ly và làm sạch các chế phẩm protein) cũng gây nên sự biến tính nhất định và làm giảm độ hòa tan. Không phải tất cả protein có độ hòa tan ban đầu tốt sẽ luôn có các tính chất chức năng khác tốt. Có trường hợp khả năng hấp thụ nước của protein được cải thiện khi làm biến tính ở một mức độ nào đó. Đôi khi, khả năng tạo gel vẫn giữ được sau khi biến tính và không hòa tan một phần protein. Tương ứng với điều đó, việc tạo thành nhũ tương, hệ bọt và gel có thể liên quan tới các mức độ làm duỗi mạch, tập hợp và không hòa tan protein khác nhau. Ngược lại, protein của lactoserum caseinate và một vài protein khác cần có độ hòa tan ban đầu đủ lớn nếu muốn chuyển hóa nó thành dạng gel, hệ bọt hay hệ nhũ tương tốt. . quản, xuất khẩu thực phẩm cả trong và ngoài nước mà bên cạnh đó, công nghiệp thực phẩm còn nghiên cứu và ứng dụng các tính chất và chức năng của các thành phần. vệ các mô cơ quan, vận chuyển oxy trong tế bào máu đến để nuôi các tế bào…Do đó, việc tìm hiểu và nghiên cứu các tính chất và chức năng của protein trong