Đang tải... (xem toàn văn)
Các tính chất và chức năng của protein ảnh hưởng của protein đến chất lượng sản phẩm bánh
BỘ CÔNG THƯƠNG TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP TP.HCM VIỆN CÔNG NGHỆ SINH HỌC VÀ THỰC PHẨM TIỂU LUẬN MÔN :CÔNG NGHỆ SẢN XUẤT ĐƯỜNG-BÁNH KẸO ĐỀ TÀI CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN;ẢNH HƯỞNG CỦA PROTEIN ĐẾN CHẤT LƯỢNG SẢN PHẨM BÁNH GVHD: HỒ XUÂN HƯƠNG Tp.Hồ Chí Minh ngày 12.2.2014 MỤC LỤC 1.TỔNG QUAN 1 Protein gì? Protein phân tử sinh học lớn,có mặt nhiều tế bào sống.Protein tham gia vào nhiều phản ứng sinh hóa khác tồn dạng phân tử khác Protein kết hợp 20 amino acid Các amino acid nối với liên kết peptid.Kích thước protein phụ thuộc vào liên kết amino acid ,nó có khối lượng từ vài ngàn đến vài triệu dalton.chủ yếu cấu tạo từ L-α-acid amin 1.2.Cấu tạo phân tử protein 1.2.1 Thành phần nguyên tố protein Tất protein chứa nguyên tố C,H,O,N.Một số có chứa lượng nhỏ S.Tỉ lệ phần trăm khối lượng nguyên tố phân tử protein thống kê theo bảng 1.2.2 Đơn vị cấu tạo sở protein Acid amin cấu tạo sở protein Acid amin hợp chất hữu mạch thẳng mạch vòng phân tử có chứa nhóm amin(NH2) nhóm cacboxyl (COOH) Các acid amin thường gặp protein L-α-aicdamin có nhóm amin điính vào nguyên tử cacbon α đứng cạnh nhóm cacboxyl 1.3 Phân nhóm Protein Dựa vào thành phần hóa học protein hình cầu phân thành hai nhóm lớn: • • Protein đơn giản Protein phức tạp 1.3.1 Protein đơn giản Albumin: Tan nước,bị kết tủa nồng độ muối (NH 4)2SO4 cao.Nhóm phổ biến tế bào động vật thực vật.Tinh thể albumin lòng trắng trứng,albumin huyết sử dụng rộng rãi nhiều lĩnh vực Globulin: Không tan tan nước ,tan dung dịch loãng muối trung hòa (NaCl,KCl,Na2SO4,K2SO4).Các protein nhóm thường bị kết tủa nồng độ (NH4)2SO4 bán bão hòa Ở thực vật,glubin có đặc biệt hạt họ đậu Prolamin:Không tan nước dung dịch muối khoáng,tan etanol izpropanol 70-80% Glutelin : Chỉ tan dung dịch kiềm axit loãng Gluten có nội nhũ hạt hòa thảo số hạt khác Histon: Protein kiềm,có chứa nhiều acid amin kiềm Lys,Arg,dễ tan nước,không tan dịch amoniac loãng 1.3.2 Protein phức tạp Nucleoprotein:Nhóm ngoại acid nuclotic,apoprotein polypeptid hay protein có tính kiềm,vì chúng kết hợp với chặt Muốn tách riêng chúng phải dùng dung dịch muối acid loãng.Nucleoprotein tập trung nhân tế bào,riboxom Cromoprotein:Nhóm ngoại hợp chất có màu.Tùy theo đặc tính nhóm ngoại ta có cromoprotein khác nhau.Các cromo Protein có hoạt tính sinh học cao,tham gia trình sống quan trọng hô hấp,oxy hóa khử,quá trình thu nhận ánh sáng Hemoglobin:Bao gồm bốn chuỗi polypeptid,mỗi chuỗi kết hợp với nhóm ngoại hem Lipoprotein:Nhóm ngoại lipit Glicoprotein:Nhóm ngoại sacarit,có thể monosacarit,oligosacarit dẫn xuất chúng Phosphoprotein:Nhóm ngoại acid phosphoric,kết hợp với apoprotein qua –OH Ser Thr protein Metaloprotein:Trong phân tử có chứa kim loại kim loại bô phận cần thiết phân tử nó.Các kim loại thường gặp là:Fe,Mg.Cu,Zn,Mo… 1.4.cấu trúc protein Cấu trúc phân tử protein chia làm bốn loại: • • • • Cấu trúc bậc 1(primary structure) thành phần trật tự xếp gốc acid amin mạch polypeptid Cấu trúc bậc (secondary structure) phản ánh xếp có quy luật không gian amino acid chuỗi peptid.phổ biến cấu trúc xoắn α nếp gấp β Cấu trúc bậc 3(tertiary structure) phản ánh tương quan không gian amino acid chuỗi polypeptid.Trong bao gồm cấu trúc bậc 2.Từ tạo nên đặc thù riêng loại protein Cấu trúc bậc 4(quaternary structure) phản ánh tương quan không gian sợi polypeptid phân tử protein 2.TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN 2.1.Tính chất protein Tính chất protein phụ thuộc vào thành phần trình tự xếp gốc acid amin phân tử nó.Do cách kết hợp acid amin phân tử protein dễ dàng thấy protein mang dấu ấn rõ rệt tính chất mạch bên gốc acid amin cấu tạo nên nó.Tuy nhiên protein có tính chất khác aicd amin tính chất phụ thuộc vào liên kết peptid,phụ thuộc vào cấu trúc không gian phân tử protein 2.1.1.Khối lượng hình dạng phân tử protein Các phân tử protein có dạng cầu dạng sợi.Giữa hai nhóm có khác số tính chất.Các protein hình cầu tan nước dung dịch muối loãng,rất hoạt động mặt hóa học.Thuộc nhóm có hầu hết protein có hoạt tính xúc tác:albumin,glubin,mioglobin,hemoglobin,…Tỉ lệ trục ngắn trục dài phân tử bé 20 Ở protein hình sợi ,tỷ lệ lớn nhiều 2.1.2.Tính chất lưỡng tính acid amin protein Acid amin protein có tính lưởng tính ,có nghĩa vừa có tính acid vừa có tính bazo.Phân tử aicd amin đồng thời có nhóm amin nhóm cacboxyl.Trong dung dịch ,ở pH trung tính,aicd amin tồn dạng ion lưỡng cực(chỉ 1% dạng trung hòa).Ở dạng ion lưỡng cực nhóm cacboxyl bị phân ly,nhóm ammin bị proton hóa.Trạng thái ion hóa nhóm phụ thuộc vào pH môi trường Trong môi trường acid (pH=1) nhóm cacboxyl không ion hóa,nhóm amin dạng proton hóa;Ngược lại môi trường kiềm(pH=11),nhóm cacboxyl ion hóa,nhóm amin không ion hóa Ở pH đó,acid amin không di động điện trường,chứng tỏ tổng số điện tích phân từ không,pH gọi pH đẳng điện acid amin,kí hiệu pHi.Các acid amin chứa nhóm amin,một nhóm cacboxyl mạch bên không phân cực (ala,val,leu,lle) có giá trị pHi vào khoảng 6,acid amin có nhóm cacboxyl(Asp,Glu) có pHi vùng acid 2.1.3.Tính kị nước hay ưa béo protein Dựa vào độ kỵ nước trung bình protein biết trước mức độ đắng dịch thủy phân từ protein đó,hoặc biết trước vị trí protein màng hay màng phospholipit Có thể tính độ kỵ nước trung bình môt protein từ thành phần aciamin nó.Mức độ đắng dịch thủy phân protein tính theo hệ thức 2.1.4.Tính chất dung dịch keo protein,sự kết tủa protein Khi hòa tan ,protein tạo thành dung dịch keo phân tử keo có kích thước lớn,không qua màng bán thấm.Sử dụng tính chất này,có thể tinh protein khỏi chất phân tử thấp phương pháp thẩm tích.Do bề mặt protein có nhóm phân cực,khi hòa vào nước,các phân tử nước lưỡng cực cao hấp phụ nhóm này,tạo thành màng nước bao quanh phân tử protein gọi lớp vỏ hydrat.Độ bền dung dịch keo protein phụ thuộc vào nhiều yếu tố :sự tích điện phân tử protein,mức độ hydrat hóa,nhiệt độ …Khi thay đổi yếu tố ,các phân tử lớn protein kết tủa lại với tạo thành khối lớn,tách khỏi dung dịch thường gọi protein Như để kết tủa protein thay đổi pH dung dịch đến pH i protein cách thêm muối trung hòa,dung môi hữu nồng độ cao,tăng nhiệt độ … Sau protein bị kết tủa,nếu loại bỏ yếu tố gây kết tủa ,protein lại tạo thành dung dịch keo bền trước khả Trường hợp thứ gọi là”kết tủa thuận nghịch”,Trường hợp thứ hai gọi “kết tủa không thuận nghịch”,trường hợp thứ hai gọi “kết tủa không thuận nghịch” Tóm lại,hai yếu tố đảm bảo độ bền dung dịch keo protein : • • Sự tích điện dấu phân tử protein Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein Loại bỏ hai yếu tố protein bị kết tủa Các yếu tố thuận nghịch protein dùng để thu nhận chế phẩm protein.Để đạt mục đích thường dùng muối (NH4)2SO4,dung môi hữu axeton.etanol phải tiến hành kết tủa nhiệt độ thấp 0OC 2.1.5 Tính hòa tan Khả hòa tan protein nước Phần lớn protein gặp tự nhiên kết hợp với nước,nói cách khác có khả hydrat hóa cao Trong thể sinh vật protein thường chứa 70-80% nước,trong khoảng 20-30% dạng hydrat.Phần lại nước tự lại nhờ nếp gấp protein Trong phân tử protein có nhóm: • • Kỵ nược (gốc ankyl) Háo nước (-COOH,-CO,-NH,-NH2,-OH) Khả hòa tan protein dung môi : • Với chất làm tăng số điện môi nước glycine tăng tính tan • Với chất làm giảm số điện môi nước rượu aceton làm giảm tính tan Các yếu tố ảnh hưởng đến tính tan : • Phụ thuộc vào nồng độ muối trung tính dung dịch.Với lượng nhỏ nồng độ muối trung tính lẫn protein làm tăng tính tan (do phân cực ).Nhưng với nồng độ muối trung tính cao đa số protein làm giảm tính tan (do cạnh tranh lượng nước lại) • Phụ thuộc vào thay đổi nhiệt độ:nếu tăng nhiệt độ đến nhiệt độ chưa làm protein bị biến tính(từ đến 40oC ) độ tan protein tăng • Phụ thuộc vào pH dung dịch • Phụ thuộc vào dung môi 2.1.6.Tính biến tính Dưới tác động tác nhân vật lý(tua cực tím,sóng siêu âm,nhiệt độ….)tác nhân hóa học (acid,baz,muối kim loại nặng…) protein bị biến tính.Trong trình ,có xếp lại nhóm ph6an tử protein,các cấu trúc 2,3,4 bị thay đổi (do liên kết thứ cấp mạch polypeptid bị phá vỡ).Các nếp gấp phân tử protein bị chuyển động mạnh dẫn đến phá vỡ liên kết không bền liên kết hydro Mạch polypeptid bị giãn phân bố lại.Các nhóm kỵ nước đâỷ ngoài,mất tính hòa tan Protein biến tính dễ tiêu hóa hơn(so với trường hợp biến tính tác dụng phân giải enzy tripsin) Sự biến tính protein cần có mặt nước.Nếu nước,sự giãn nở mạch protein không xảy Protein hoàn toàn khô không biến tính Protein biến tính thường đông tụ lại,làm biến đổi trạng thái keo Qúa trình đông tụ xảy nhóm hóa học xuất tọ nên cầu nối mạch polypeptid khác protein bị vỏ nước bao bọc.Do ,các phân tử dễ liên hợp với thành tập hợp lớn tách dạng kết tủa ,không khả tan trở lại điều kiện bình thường Sự biến tính tạo H2S NH3.Nếu có diện muối trung tính đường acid béo,tốc độ đông tụ protein bị giảm xuống.Ngoài biến tính nhiệt,sự biến tính xảy tác động vật lý(sự khuấy đảo mạnh).Tác động vật lý làm giản mạch protein Sự đông tụ protein thường xảy dạng : • • Nồng độ protein thấp:đông tụ tạo Nồng độ protein lớn :đông tụ tạo khối keo đông đặc Tính chất protein biến tính • Mất tính chất hoạt động sinh học • Mất khả hòa tan nước • Mất khả kết tinh tính chất khác ,như độ nhớt,sức căng … • Biến đổi hình dạng ,kích thước protein • Tăng cường khả bị thủy phân protein dủng protease • Dưới tác nhân khác trình biến tính xảy khác 2.1.7.Một số tính chất khác Phản ứng biure Trog môi trường kiềm mạnh CuSO4,Pphản ứng với liên kết peptid có dung dịch chứa protein tạo phức có màu tím,tím đỏ Các phức màu hấp thụ bước sóng 540 nm Phản ứng đặc trưng cho liên kết peptid.Được dùng để phát định lương protein Phản ứng Lowry Phản ứng với thuốc thử Folin-Xioanto: bao gồm hổn hợp acid phosphomolipdic acid phosphovolframic.phản ứng có tác dụng làm tăng độ nhạy phản ứng Biure.Phản ứng đặc biệt nhạy với Tyr,Trp.Tạo phức màu xanh da trời,hấp thụ cực đại bước sóng 750nm Để thực phương thức thử này,trước tiên cần thực phản ứng biure,sau thẹm thuốc thử Folin-Xiocanto để tạo phức màu xanh da trời Phản ứng với Ninhydrin Khi ninhydrin kết hợp với amino acid tạo phức màu xanh tím đỏ.Với amino acid tạo phức có màu vàng Đây loại phản ứng nhạy ,để định tính định lượng amino acid Ngoài acid amin,một số loại khác peptid,protein,muối amon,amoniac,… phản ứng với thuốc thử Do để phản ứng xác,cần loại bỏ chất trươc thực phản ứng với protein 2.1.8.Các phản ứng hóa học protein Cũng amino acid peptide protein có phản ứng hoá học tương tự là: phản ứng nhóm -COOH, -NH2, gốc R phản ứng tạo màu đặc trưng liên kết peptide phản ứng biure Ngoài ra, số phản ứng màu đặc trưng khác, có ý nghĩa quan trọng phát protein gốc amio acid chuỗi polypeptide: Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteau Thuốc thử Folin-Ciocalteau có chứa acid phosphomolipdic acid phos phovolframic Các chất làm tăng độ nhạy phản ứng biure, mặt khác phản ứng với gốc Tyr Trp phân tử protein Các gốc amino acid tham gia trình tạo phức chất màu xanh da trời 2.2.Chức protein 2.2.1 Vai trò sinh học protein • Protein thành phần thiếu tất thể sống.Protein tảng cấu trúc chức thể sinh vật • Nhiều protein có vai trò làm khung giá đở tế bào thể sống • Khi protein dạng enzyme làm xúc tác cho hầu hết phản ứng thể sống • Protein đóng vai trò làm chức vận chuyển • Protein có chức vận động :các actin ,myosin, protein làm khung vận động mô nhiều tế bào khác,các protein giúp chuyển vị trí cho mô • Protein tham gia vào chức n8ang bảo vệ thể sống khỏi bị máu • Protein có chức truyền xung thần kinh • Protein mang chức điều hòa:điều hòa trình truyền thông tin di truyền ,điều hòa trình trao đổi hormon • Protein có khả kiến tạo chống đỡ học :lớp vỏ côn trùng,fibrorin nhện,collagen,elastin mô liên kết,mô xương • Protein mang tính chất dự trữ chất dinh dưỡng:albumin lòng trắng trứng,zein ngô,feritin 2.2.2 Gía trị dinh dưỡng • Protein hợp phần chủ yếu,quyết định toàn đặc trưng phần thức ăn Chỉ tảng protein cao tính chất sinh học cấu tử khác thể đầy đủ • Khi thiếu protein chế độ ăn ngày dẫn đến nhiều biểu xấu cho sức khỏe suy dinh dưỡng ,sút cân mau chậm lớn,giảm khả miễn dịch,khả chống đỡ thể số bệnh • Thiếu protein gây ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường nhiều quan chức gan,tuyến nội tiết hệ thần kinh • Thiếu protein làm thay đổi thành phần hóa học cấu tạo hình thái xương mức protein cao chất lượng tốt cần thiết thức ăn cho lứa tuổi 2.2.3 Vai trò protein công nghệ thực phẩm Protein chất có khả tạo cấu trúc,tạo hình khối tạo trạng thái cho sản phẩm thực phầm.Nhờ khả có quy trình công nghệ sản xuất sản phẩm tương ứng từ nguyên liệu giàu protein Protein tron thịt tạo cấu trúc gel cho giò lụa,giúp giò lụa trở nên giòn,ngon Protein bột mì gluten có khả giữ kết cấu ,giữ khí bánh mì,làm cho bánh mì trở nên xốp Protein có malt(nguyên liệu sản xuất bia) hòa tan bia qua trình nấu bia.Protein có khả tạo độ bền bọt bia Protein sữa casein.Casein sữa,kết tủa tạo hình khối phomai Gelatin da có khả tạo gel.Các gel sử dụng để tạo màng dùng bọc keo,bao viên thuốc.protein gián tiếp tạo chất lượng thực phẩm Các acid amin tương tác với đường tạo màu,hương cho bánh mì Trong trà aicd amin kết hợp với polyphenol tạo hương đặc trưng cho trà Protein có khả cố định mùi.Nói khác protein có khả giữ hương lâu bền cho thực phẩm 3.ẢNH HƯỞNG CỦA PROTEIN ĐẾN CHẤT LƯỢNG SẢN PHẨM BÁNH 3.1 Thành phần protein hạt ngũ cốc 3.1.2 Albumin: Tan nước.Bị kết tủa nồng dộ muối (NH4)2SO4 cao (70%-100%) độ hòa tan.phổ biến tế bào động vật thực vật Khối lượng phân tử khác từ 12000 – 60000 dalton, đến 170000 dalton 3.1.2 Globulin: Không tan tan nước,Tan dung dịch loãng muối trung hòa (NaCl KCl, Na2SO4, K2SO4).Thường kết tủa nồng độ NH4SO4 bán bão hòa.Globulin có có nhiều họ đậu.Ở hạt ngũ cốc, globuin chiếm khoảng 2-13% protein tổng số hạt chủ yếu lớp alorong hạt.Có khối lượng phân tử khác nhau, thường chứa sacarit 3.1.3 Prolamin: Không tan nước dung dịch muối khoáng Tan etanol izopropanol 70-80% Prolamin có nội nhũ chứa tinh bột hạt ngũ cốc.Ví dụ: Gliadin hạt lúa mì, hordein đại mạch, zein ngô, secalin mạch đen Ở số hạt ngũ cốc, hàm lượng prolamin cồn chứa đến 30-60% hàm lượng prolamin lúa nhiều vào khoảng 5% Prolamin có khối lượng phân tử khác ví dụ từ chế phẩm gliadin hạt lúa mì tách protein ký hiệu F1, F2, F3, F4 có M r tượng ứng 15000, 44000, 27000, 10000 dalton – protein khác thành phần axit amin Loại có Mr lớn (F1) có nhiều Pro Glu (cả hai axit amin chiếm 60% số gốc axit amin phân tử) Protein F4 có thành phần axit amin gần với albumin globulin Phần lớn protein gliadin có cấu trúc bậc bốn 3.1.4 Glutelin: Tan dung dịch kiềm acid loãng.Có nội nhũ cũa ngũ cốc cố hạt khác glutenlin lúa mì, tường chiếm 5-40% protein tổng số trừ orizeinin lúa chiếm đến 80% protein tổng số Glutelin có khối lượng phân tử cao khác nhau, đa số từ 50000 – vài triệu dalton Glutelin có cấu trúc bậc bốn phức tạp Gliadin glutenin chiếm phần chủ yếu gluten bột mì Gliadin đặc trưng cho độ giãn, glutein đặc trưng cho độ đàn hồi bột nhào Lúa mì hạt cốc có chứa lượng đáng kể glutenin phân tử lượng lớn không hòa tan acid axetic 0.1M Chính nhờ tính chất đàn hồi protein mà bột mì làm bánh mì Các gliadin glutenin có hàm lượng glutamin lớn (40—45%) kéo theo hàm lượng nitơ Ở pH gần protein glutein tích điện tương tác tĩnh điện vai trò định việc hình thành mạng lưới protein gluten bánh Hàm lượng glutamin cao hình thành nhiều liên kết hydro chuỗi liên kết peptid với phân tử nước tạo gluten có tình chất nhớt dẻo cao Hàm lượng acid amin ưa béo tương đối cao cho thấy tương tác ưa béo chẳng tham gia vào cấu trúc bậc bốn glutenin mà liên kết với lipit tạo mạng lưới gluten bột nhào Hàm lượng prolin cao (10-15%) đặc biệt gliadin, định có ảnh hưởng đến cấu trúc bậc hai protein này: phá hủy phần xoắn anpha vùng có cấu trúc beta Các gốc xistein vượt xa gốc xistein chứng tỏ cầu disuphua có tham dự vào hình thể tập hợp protein 3.1.5 Gliadin Trong lúa mì có hai loại prolamin chính: • • Gliadin α, β, γ có phân tử lượng 30000 - 45000 dalton Gliadin ω có phân tử lượng nằm 600000 80000 dalton Các gliadin lúa mì có tính đa hình lớn Ngay loại có đến 20-30 gliadin khác Các gliadin lúa mì thường dạng đơn chuỗi Sự phân bố acid amin đầu n tận gliadin apha, beta, gama người ta biết: 30 axit amin chúng giống số có 20 axit amin tạo thành “ peptid tín hiệu ưa béo” Peptit có gốc lizin gần đầu cuối gốc nito, tiếp axit amin ưa béo cuối gốc alanin nối với protein Các gliadin α, β, γ (ngược với gliadin ω) có số cầu disulfua phân tử làm cho cấu trúc bậc ba chặt bền 3.1.6 Glutenin: Các glutenin biểu hiên tính đa hình mạnh mẽ gliadin xu hướng tự liên kết với tương tác ưa béo, liên kết hydro cầu sulfua chúng lớn Khối lượng phân tử glutenin lớn đến 20 triệu dalton, “protein cặn” không hòa tan axit axetic 0.1 M Những protein gần glutenin liên hợp lại cầu disufua Khi phá hủy cầu disuafua giàu phân tử ( tác nhân khử), người ta thu 25 “dưới đơn vị” glutenin (với dạng bột mì khác nhau) Có thể chia đơn vị thành ba kiểu sau: • • • Dưới đơn vị kiểu A không hòa tan etanol có khối lượng phân tử thấp (10000-70000 dalton) giàu axit amin có tính bazơ Dưới đơn vị kiểu B: không hòa tan etanol nhung có khối lượng phân tử cao (60000140000 dalton) giàu glyxine, prolin glutamin nghèo xistein, tỷ lệ xoắn anpha phân tử thấp (10-15%) Dưới đơn vị kiểu C, hòa tan etanol có khối lượng phân tử 35000 45000 dalton Người ta cho đơn vị kiểu B tạo nhân để đơn vị kiểu A C đến để kết hợp hạt thục (sau phá hủy màng thể protein, trích ly) Các “dưới đơn vị” A B liên kết với lipit Các đơn vị liên kết với cầu hydro, tương tác ưa béo disuafua Các phức hợp glutenin có phân tử lượng lớn thường chứa đơn vị kiểu B vàC Còn phức hợp glutenin có khối lượng phân tử thấp có tỷ lệ kiểu C cao Khi đơn vị glutenin liên kết lại tạo thành sơi ( nhìn thấy kính hiển vi điên tử) Ở trạng thái ngậm nước, glutanin tạo khuôn màng mỏng chắc, đàn hồi có tính kết dính cao chịu kéo căng Sở dĩ có tính chất cường độ tương tác số lượng tương tác chuỗi protein Người ta nhận thấy có tương quan thuận lượng “protein cặn” lực nở bánh Ngược lại, có tương quan nghịch protein hòa tan axit axetic 0.1M khả làm bánh (lúa mì cứng không làm bánh thiếu đơn vị có khối lượng phân tử 90000, 132000 134000 dalton) Như glutenin có liên quan chặt chẽ tới độ đàn hồi bột nhào Với bột mạnh thêm chút tác nhân oxy hóa để làm cho chất lượng bột nhào tăng lên Vậy cầu disulfua trao đổi cầu disuafua có vai trò lớn Do glutenin có tính chất ưa béo bề mặt cao có khả liên kết với hợp phần lipit nên tạo màng mỏng không thấm CO2 Trong hạt ngũ cốc nói chung có hàm lượng protein không cao,tuy nhiên có giá trị dinh dưỡng cao,khả sinh lượng cao 5,7 kcal/kg=23,9.105 J 3.2 Tính chất protein bột mì 3.2.1 Khả hydrat hoá: Các sản phẩm ngũ cốc trước đem chế biến thường dạng khô nên sử dụng cần phải hydrat hoá Bốn giai đoạn đầu trình hydrat hoá có liên quan tới tượng trương nở, thấm ướt, giữ nước, cố kết bám dính Giai đoạn tạo độ phân tán, độ nhớt độ đặc 10 Sự hấp thụ giữ nước protein có vai trò lớn đến kết cấu bột nhào làm bánh mì Khi hấp thụ vào làm tẩm ướt protein không làm protein hoà tan làm cho protein trương lên tạo cho thực phẩm có độ đặc, độ nhớt bám dính Gluten có khả hút nước mạnh, hút lượng nước lớn, gấp hai lần khối lượng thân Khi hút nước gluten trương lên đóng vai trò khung liên kết với hạt tinh bột trương nở bề mặt khung Dựa vào tính chất hydrat hóa người ta ứng dụng công nghệ sản xuất đậu phụ từ hạt đậu tương có trải qua công đoạn ngâm hạt Mục đích công đoạn làm cho hạt hút nước, trương nở, phá vỡ tế bào hạt để chất hòa tan thoát Chất lượng trình ngâm phụ thuộc vào thời gian ngâm, nhiệt độ ngâm, lượng nước ngâm • Thời gian ngâm: thời gian ngâm ngắn cấu trúc hạt chưa bị phá vỡ Nếu thời gian ngâm dài pH khối hạt giảm lên men lactic • Lượng nước ngâm: Thông thường lượng nước ngâm vừa đủ tỉ lệ đậu/ nước = 1:2,5 Với tỉ lệ độ trương nở hạt cao, độ chua không đáng kể, tiêu hao chát khô khoảng 0.6g/100g đậu • Nhiệt độ ngâm: ngâm 5-6h ( 150C- 350C), ngâm 3-4h ( 150C- 350C) 3.2.2 Khả hòa tan Độ hòa tan số quan trọng protein sử dụng đồ uống Biết độ hòa tan có ích xác định điều kiện tối ưu để trích ly, tinh chế, phân đoạn protein có nguồn gốc tự nhiên Ngoài biết khả hòa tan protein điều kiện khác gợi tốt việc định hướng sử dụng protein Khả hòa tan giúp protein khuếch tán nhanh hơnKhả hòa tan ứng dụng nhiều công nghệ chế biến sữa đậu nành, sản xuất nước tương, dạng bột ngũ cốc hòa tan 3.2.3 Khả tạo kết cấu tạo hình Khả tạo bột nhão kết cấu xốp sản phẩm: Tính chất chức đặc biệt protein từ gluten bột mì khả tạo thành bột nhão có tính cố kết tính nhớt dẻo sau nhào trộn với nước nhiệt độ bình thường Đây sở biến đổi bột mì thành bột nhão tiếp qua lên men nướng, bột nhão chuyển hoá thành bánh mì Trong bột mì, protein gluten (gliadin glutenin) có hạt tinh bột, pentozan, lipit cực không cực protein hoà tan Tất chất góp phần vào việc tạo nên mạng lưới bột nhão kết cấu cuối bánh mì Gliadin glutenin thường chiếm tỉ lượng cao (75- 95%) gluten Kích thước phân tử chúng lại lớn định phần lớn tính chất kỹ thuật gluten Trước hết glutenlin gliadin có chứa acid amin ion hoá nên chúng hoà tan dung dịch nước trung tính, lại giàu glutamin (trên 30% trọng lượng) acid amin chứa nhóm hydroxyl Do làm cho gluten có khả hấp thụ nước có khả cố kết, bám dính cao 11 Trong gliadin glutenin, chứa nhiều acid amin không cực (51% số gốc acid amin) nên dễ phát sinh tương tác ưa béo vốn có tác dụng tập hợp phân tử protein đính thêm phân tử lipid vào protein, làm tăng thêm khả cố kết bám dính gluten Trong hai chất này, glutenin hợp phần tạo độ đàn hồi, lực cố kết mức độ chịu nhào trộn Còn gliadin lại làm cho bột nhão có tính lưu, tính kéo dãn khả trương nở làm tăng thể tích bánh Trong gluten có liên hợp phân tử protein có khối lượng cao (qua cầu disulfua) làm cho protein có khả tạo sợi tốt Cơ chế tạo thành bột nhão: Khi bột thêm nước, natriclorua nhào trộn 10 – 20 phút, protein gluten hấp thụ nước, định hướng, xếp lại thành hàng giãn mạch phần nên làm phát sinh tương tác ưa béo hình thành cầu disulfua (qua phản ứng trao đổi – SH/ -S-S) Một mạng protein ba chiều có tính nhớt đàn hồi thiết lập, tiểu phần biến thành màng mỏng bao lấy xung quanh hạt tinh bột hợp phần khác có bột mì Khối bột trở thành đàn hồi dễ chảy gọi bột nhão Thường loại bột “mạnh”, cần phải có thời gian nhào trộn dài để bột nhão thu có tính cố kết cao Với loại bột “yếu”, thời gian nhào trộn cường độ nhào mức đó, làm phá huỷ cầu disulfua (nhất không khí) bột nhão chảy Sau trộn nấm men để lên men vòng -3h Khí cacbonic tạo làm bột nhão phồng dạng túi khí bao màng mỏng gluten Mạng lưới protein đặc trưng cho tính chất sau: • Tính dễ kéo giãn làm cho màng thay đổi hình dạng • Tính không thấm khí, làm cho màng giữ lại khí cacbonic tạo lên men trương phồng • Tính đàn hồi góp phần giữ khí cacbonic hình thành cấu trúc xốp cho sản phẩm • Khả giữ nước cao làm cho sản phẩm có độ mềm sau nướng Thực tế cho thấy cho thêm vào chất khử xistein phá huỷ cầu disulfua làm cho lực cố kết bột nhão bị giảm xuống Ngược lại thêm tác nhân oxi hoá kali bromat làm tăng độ cứng độ đàn hồi Các lipid trung tính có cực bột thêm vào bột nhão tương tác với gliadin vàglutenin làm yếu tăng cường mạng gluten Khi nướng 20 – 40 phút lò có nhiệt độ 230- 260 0C không gây thêm biến tính quan trọng cho protein gluten Có thể bột, gliadin glutenin bị giãn mạch phần trở nên nhiều trình nhào trộn bột Song protein chịu tổn thất phụ nhiệt độ nướng thường (dưới 100 0C) Ở nhiệt độ 70 - 800C protein gluten giải phóng nước tiếp lượng nước hạt tinh bột hồ hoá phần hấp thụ Tuy nhiên protein gluten đóng vai trò quan trọng trình nướng, chúng có khả giữ lại nước làm cho ruột bánh có độ mềm (40 – 50% nước) 12 Trong thời gian nướng, protein hoà tan bột mì (albulmin globulin) biến tính tập hợp lại tạo gel góp phần hình thành ruột bánh Thông thường người ta muốn thêm vào sản phẩm protein từ bên để làm giàu giá trị dinh dưỡng Song protein “ngoại” tất thích hợp với hình thành mạng gluten vừa ý Có thể tránh hệ không mong muốn cách dùng protein đậu tương sữa biến tính nhiệt vừa phải tốt hon dùng dạng nguyên thuỷ Việc thêm lipid glycolipid bột mì (digalactosil diglycerit) chất hoạt động bề mặt tổng hợp (este phi ion saccharoza sterol -2-lactilat natri ion hoá) cho phép phối trộn với protein ngoại bột ngũ cốc khác mà không làm hỏng cấu trúc bánh Điều chứng tỏ tầm quan trọng của glycolypit việc thiết lập nên liên kết hydro liên kết ưa béo “kỵ nước” mạng gluten Cũng thêm gluten tách biệt vào bột mì để tăng cường mạng lưới bột nhào Gluten dùng tác nhân kết nối sản phẩm thịt khác tính chất bám dính Sự đông tụ tạo màng mỏng: Các dung dịch đặc protein đậu tương cho đông tụ nhiệt bề mặt kim loại phẳng kiểu thiết bị sấy trục lăn Các màng thu thường mỏng, mịn, ngậm nước, cuộn lại, cắt ép Có thể thu màng mỏng lipoprotein tự hình thành bề mặt sữa đậu nành để 95 C vài giờ, bốc nước đông tụ nhiệt protein Các màng tạo bóc màng cũ khỏi bề mặt Sự tạo sợi: Việc kéo sợi protein đậu tương có nhiều điểm tương tự kéo sợi tổng hợp.Để tạo sợi, cần thiết phải từ isolat có chứa 90% protein, thường có – giai đoạn nhau, thực liên tục: • Chuẩn bị dung dịch protein có nồng độ cao cách đưa lên pH 10 Trong điều • • • • kiện lực đẩy tĩnh điện phân ly hoàn toàn làm cho chuỗi polypeptit giãn mạch trọn vẹn Cho dịch chuẩn bị qua có đục lỗ (trên 1000 lỗ) có đường kính 50 – 100 micromet Khi phân tử protein giãn mạch qua lỗ tụ định hướng theo chiều dòng chảy Các phân tử có xu hướng kéo căng tự xếp song song với Cho sợi hình thành vào bể đựng acid NaCl để protein đông tụ nhờ pH đẳng điện nhờ hiệu ứng muối kết Các protein sợi tuơng tác với thông qua cầu hydro cầu disulfua để hình thành sợi protein ngậm nước Các sợi protein đông tụ kéo khỏi bề mặt trục lăn Tốc độ trục lăn phải để sợi vuốt để chuỗi polypeptit hoàn thiện việc xếp, tự liên hợp lại Các sợi tiếp nén gia nhiệt trục lăn để khử phần nước Do làm tăng lực cố kết độ cứng 3.2.4 Khả tạo độ nhớt 13 Độ nhớt protein bột nhào tương tác protein – protein Các liên kết vừa đủ làm cho protein có tính nhớt dẻo Các thay đổi pH, nhiệt độ, lực ion thêm ion Ca 2+, tác nhân oxi hoá, thuốc thử dẫn tới phá huỷ liên kết hydro disulfua làm thay đổi sâu sắc độ nhớt dung dịch protein Tuy nhiên, độ nhớt phần lớn protein tăng lên môi trường kiềm tích điện âm dẫn đến giãn mạch kéo dài cực đại Người ta lợi dụng điểm để chế hoá sợi protein đậu tương Độ đặc độ nhớt hệ thống protein tính chất chức quan trọng sản phẩm lỏng sữa đậu nành, nước tương… 3.2.5 Khả tạo gel Khi phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành mạng lưới protein có trật tự tượng gọi tạo gel Với đậu tương, gel tạo từ dịch đậu tương, từ thể protein không hoà tan tan, phân tán nước muối isolat đậu tương phần biến tính hoàn toàn Bột nhào làm bánh mì sản phẩm có cấu trúc gel, có vai trò chủ yếu việc tạo cấu trúc hình thái (độ cúng, độ đàn hồi) Ngoài ra, để cải biến khả hấp thụ nước độ dày, tạo lực liên kết (bám dính tiểu phần để làm bền bọt) Cơ chế tạo gel: • Khi protein bị biến tính cấu trúc bậc cao dễ bị phá huỷ, liên kết phân tử bị đứt, • • • • nhóm bên acid amin lúc đầu ẩn phía xuất Các mạch polypeptit duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với thông qua mạng lưới không gian ba chiều mà vị trí tiếp xúc mạch nút Các phần lại hình thành mạng lưới không gian vô định hình, rắn, có chứa đầy pha phân tán nước Khi nồng độ tăng khả gel hoá tăng Các nút mạng tạo tương tác ưa béo Các nút mạng tạo liên kết hydro nhóm peptit với Khi gia nhiệt liên kết hydro bị đứt gel nóng chảy, để nguội liên kết tái hợp gel lại hình thành Vùng pH protein mở rộng với tăng nồng độ protein Ở điểm đẳng điện vắng mặt lực đẩy nên gel tạo bền, phồng, ngậm nước cứng Protein đậu tương có tỷ lệ % acid amin ưa béo thấp lại không thay đổi pH tạo gel nồng độ thay đổi .3.2.6 Khả tạo bọt protein kết cấu bọt sản phẩm Các bọt thực phẩm hệ phân tán bọt khí pha liên tục lỏng bán rắn có chứa chất hoạt động bề mặt hoà tan Trong nhiều trường hợp khí không khí (thường khí cacbonic) pha liên tục dung dịch huyền phù nước chứa protein Các loại bánh phồng, bánh ngọt, ruột bánh mì loại bọt thực phẩm có kết cấu khác 14 Có ba nhân tố quan định độ bền bọt là: • • • Có sức căng bề mặt liên pha yếu Có độ nhớt pha lỏng cao Có màng mỏng protein hấp thụ bền đàn hồi Các nhân tố ảnh hưởng tới việc hình thành tạo bọt Điểm đẳng điện (PI): Ở PI protein độ giãn nở không cao độ bền bọt lại tốt pH gluten 6.5 – 7.5 Là PI lực hút tĩnh điện phân tử làm thay đổi độ dày độ cứng màng mỏng protein hấp thụ bề mặt liên pha không khí/nước Các muối ảnh hưởng tới độ hoà tan, độ nhớt, độ giãn mạch khả tập hợp protein làm thay đổi tính chất tạo bọt Saccharoza đường khác thường làm giảm giãn nở bọt lại làm bọt có độ bền tốt chúng có khả làm tăng độ nhớt chung bọt Khi tăng nồng độ protein khoảng rộng (đến 10%), người ta thấy tăng độ bền nhiều tăng thể tích Để tạo bọt vừa ý thời gian cường độ khuấy tác dụng đến độ giãn mạch độ hấp thu thích hợp protein, song khuấy mạnh lại làm giảm giãn nở độ bền bọt Tính chất tạo bọt đặc trưng protein ngũ cốc Sự hình thành bọt bao gồm khuếch tán protein đến bề mặt liên pha không khí/nước Tại chúng phải tự giãn mạch, tự tập hợp, tự trải cách nhanh chóng để làm giảm sức căng bề mặt liên pha Để có bọt bền màng mỏng protein tạo thành xung quanh bọt khí phải dày, cố kết, đàn hồi, liên tục không thấm khí Các protein, để làm bền bọt tốt, phải có khả di chuyển từ vùng có sức căng bề mặt liên pha yếu đến vùng có sức căng bề mặt cao, kéo theo phân tử nước tái thiết lập độ dày ban đầu vách Cuối mạch bên có cực màng mỏng protein phải cố định nước cho vách để làm giảm tổn thất tượng rút nước Glutenin lúa mì có khả tạo bọt tốt Trong thực phẩm có kết cấu bọt, việc làm bền bọt protein Như bánh mì nướng protein gluten bị đông tụ tạo thành màng bảo vệ bọt 3.2.7 Khả tạo nhũ tương protein Các nhũ tương hệ phân tán chất lỏng không trộn lẫn vào mà hai có mặt dạng giọt nhỏ phân tán, giọt dạng pha phân tán liên tục Phần lớn hệ nhũ tương thực phẩm loại “dầu nước” “nước dầu” 15 Protein đậu nành có khả tạo nhũ tương ổn định hệ nhũ tương, nhờ mà có liên kết tuyệt vời nước chất béo, tác nhân kết dính tốt Sự hình thành ổn định hệ nhũ tương protein thực phẩm phụ thuộc nhiều vào lượng đánh trộn trình chế biến Thông thường trình chế biến thiết bị sử dụng để đánh trộn gây ảnh hưởng đến hình thành ổn định hệ nhũ tương, đặc biệt với nhũ tương có độ nhớt lớn trình chế biến thiết bị sử dụng gây ảnh hưởng nhiều đến tính chất hệ nhũ tương Những tính chất chức protein không quan trọng việc định chất lượng sản phẩm cuối cùng, mà tạo điều kiện thuận lợi trình chế biến Protein đậu nành ( đặc biệt protein isolate), có khả nhũ tương hóa mạnh Khả làm bền nhũ tương protein isolate đậu nành tính theo số hoạt tính nhũ tương hóa ( số m2 bề mặt phân chia làm bền 1g protein): 41 ( pH = 6,5), 92 ( pH = 8) 3.2.8 Khả cố định mùi giữ mùi Protein có khả cố định chất có mùi khác Thường chất có mùi lại dễ bay Các protein hấp phụ lý học hấp phụ hóa học chất có mùi qua liên kết vandervan liên kết đồng hóa trị liên kết tĩnh điện Trong số trường hợp, thành phần không bay cố định liên kết đồng hóa trị trình thường không thuận nghịch khả xảy với chất bay có phân tử lượng lớn Ví dụ, nồng độ, protein đậu nành cố định 10% octaral thay 50% – dodecanal Ngoài protein đóng vai trò quan trọng việc tạo mùi vị, màu sắc cho thực phẩm Ví dụ: trình sản xuất loại bánh nướng gluten có khả tương tác với đường qua phản ứng melanoidin tạo màu vàng đặc trưng hương thơm cho sản phẩm bánh 4.PHỤ LỤC Bảng 1:tỷ lệ phần protein ngũ cốc Lúa mì Ngô Đại mạch Yến mạch Lúa Lúa miến Albumin 13 11 Globulin 12 56 10 10 Prolamin 40 55 52 46 Glutelin 46 39 23 23 80 38 Bảng 3:hàm lượn acid amin lúa mỳ Acid amin Hàm lượng Acid amin Hàm lượng 16 Glixin 1.4 – 2.2 Metionin 1.6 – 2.5 Izin 2.2 – 2.9 Loxin 5.8 – 8.3 Trytophan 0.8 – 1.3 Izoloxin 3.1 – Phenylalamin 3.7 – 5.7 Valin 3.6 – 4.8 Bảng 1: 20 loại acid amin(nguồn vnwordpress.com) Bảng 4:hàm lượng acid amin gạo Acid amin Lizin Methionin Phenyl - alamin Hàm lượng 0.3 – 0.4 0.16 – 0.24 0.34 – 0.53 Acid amin Trytophan Loxin Izoloxin Hàm lượng 0.09 – 0.13 0.65 – 0.89 0.45 – 0.74 17 Histidin 0.12 – 0.16 Valin 1.4 – 0.7 4.2.PHỤ LỤC 5.TÀI LIỆU THAM KHẢO [1] Hóa học thực phẩm.Lê Ngọc Tú.NXB KHKT năm 1999 [2] Hóa sinh công nghiệp.Lê Ngọc Tú.NXB KHKT Năm 1994 [3] Giáo trình hóa sinh thực phẩm ,NXB ĐHCN TP.Hồ Chí Minh năm 2009 [4] Gíao trình công nghệ chế biến bảo quản lương thực,NXB ĐHCN Tp.Hồ Chí Minh 18 [...]... thường thì cả quá trình chế biến và thiết bị sử dụng để đánh trộn đều gây ảnh hưởng đến sự hình thành và ổn định của hệ nhũ tương, đặc biệt với những nhũ tương có độ nhớt lớn thì quá trình chế biến và thiết bị sử dụng sẽ gây ảnh hưởng rất nhiều đến các tính chất của hệ nhũ tương Những tính chất chức năng của protein không chỉ quan trọng trong việc quyết định chất lượng của sản phẩm cuối cùng, mà còn tạo... mì, ngoài các protein của gluten (gliadin và glutenin) còn có các hạt tinh bột, các pentozan, các lipit các cực và không cực và các protein hoà tan Tất cả các chất này đều góp phần vào việc tạo nên mạng lưới bột nhão hoặc kết cấu cuối cùng của bánh mì Gliadin và glutenin thường chiếm một tỉ lượng rất cao (75- 95%) trong gluten Kích thước phân tử của chúng lại lớn do đó quyết định phần lớn tính chất kỹ... để chế hoá các sợi protein của đậu tương Độ đặc và độ nhớt của các hệ thống protein đều là những tính chất chức năng quan trọng của các sản phẩm lỏng như sữa đậu nành, nước tương… 3.2.5 Khả năng tạo gel Khi phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành mạng lưới protein có trật tự thì hiện tượng đó được gọi là sự tạo gel Với đậu tương, gel có thể được tạo ra từ dịch đậu tương, từ các thể protein không... tan 3.2.3 Khả năng tạo kết cấu và tạo hình Khả năng tạo bột nhão và kết cấu xốp của sản phẩm: Tính chất chức năng đặc biệt của các protein từ gluten bột mì là khả năng tạo thành bột nhão có tính cố kết và tính nhớt dẻo sau khi được nhào trộn với nước ở nhiệt độ bình thường Đây là cơ sở của sự biến đổi bột mì thành bột nhão rồi tiếp đó qua lên men rồi nướng, bột nhão chuyển hoá thành bánh mì Trong... Khả năng tạo bọt của protein và kết cấu bọt của sản phẩm Các bọt thực phẩm là những hệ phân tán của các bọt khí trong một pha liên tục là lỏng hoặc bán rắn có chứa một chất hoạt động bề mặt hoà tan Trong nhiều trường hợp khí là không khí (thường là khí cacbonic) và pha liên tục là một dung dịch hoặc một huyền phù nước chứa protein Các loại bánh phồng, bánh ngọt, ruột bánh mì là những loại bọt thực phẩm. .. trúc của bánh Điều đó chứng tỏ tầm quan trọng của của các glycolypit trong việc thiết lập nên các liên kết hydro và các liên kết ưa béo “kỵ nước” trong mạng gluten Cũng có thể thêm các gluten đã tách biệt vào bột mì để tăng cường mạng lưới của bột nhào Gluten cũng được dùng như một tác nhân kết nối trong các sản phẩm thịt khác nhau do tính chất bám dính của nó Sự đông tụ và sự tạo màng mỏng: Các dung... trình chế biến Protein đậu nành ( đặc biệt là protein isolate), có khả năng nhũ tương hóa mạnh Khả năng làm bền nhũ tương của protein isolate đậu nành được tính theo chỉ số hoạt tính nhũ tương hóa ( số m2 của bề mặt phân chia được làm bền bởi 1g protein) : 41 ( pH = 6,5), 92 ( pH = 8) 3.2.8 Khả năng cố định mùi và giữ mùi Protein có khả năng cố định được các chất có mùi khác nhau Thường các chất có mùi... thời gian và cường độ khuấy các tác dụng đến độ giãn mạch và độ hấp thu thích hợp của protein, song khi khuấy mạnh quá lại làm giảm sự giãn nở và độ bền của bọt Tính chất tạo bọt đặc trưng của protein ngũ cốc Sự hình thành bọt bao gồm sự khuếch tán các protein đến bề mặt liên pha không khí/nước Tại đây chúng phải tự giãn mạch, tự tập hợp, tự trải ra một cách nhanh chóng để làm giảm sức căng của bề mặt... được tổn thất do hiện tượng rút nước Glutenin của lúa mì có khả năng tạo bọt rất tốt Trong các thực phẩm có kết cấu bọt, việc làm bền các bọt là do protein Như ở bánh mì khi nướng các protein của gluten bị đông tụ do đó tạo thành màng chắc bảo vệ được bọt 3.2.7 Khả năng tạo nhũ tương của protein Các nhũ tương là những hệ phân tán của 2 chất lỏng không trộn lẫn vào nhau mà một trong hai có mặt dưới dạng... hấp thụ và giữ nước của protein có vai trò rất lớn đến kết cấu của bột nhào làm bánh mì Khi hấp thụ vào làm tẩm ướt protein nhưng không làm protein hoà tan thì sẽ làm cho protein trương lên do đó sẽ tạo cho thực phẩm có độ đặc, độ nhớt và bám dính Gluten có khả năng hút nước rất mạnh, có thể hút được một lượng nước rất lớn, gấp hai lần khối lượng của bản thân Khi hút nước gluten trương lên và đóng ... riêng loại protein Cấu trúc bậc 4(quaternary structure) phản ánh tương quan không gian sợi polypeptid phân tử protein 2.TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN 2.1 .Tính chất protein Tính chất protein. .. đặc trưng cho trà Protein có khả cố định mùi.Nói khác protein có khả giữ hương lâu bền cho thực phẩm 3 .ẢNH HƯỞNG CỦA PROTEIN ĐẾN CHẤT LƯỢNG SẢN PHẨM BÁNH 3.1 Thành phần protein hạt ngũ cốc... dụng gây ảnh hưởng nhiều đến tính chất hệ nhũ tương Những tính chất chức protein không quan trọng việc định chất lượng sản phẩm cuối cùng, mà tạo điều kiện thuận lợi trình chế biến Protein đậu