Đang tải... (xem toàn văn)
Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy.
Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Báo cáo Hoá sinh thực phẩm Đề tài GVHD: TS Trần Bích Lam ~ 1 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Tháng 11 năm 2008 Mục lục Giới thiệu đề tài I. Mục tiêu II. Phân công thực hiện Nội dung Chương 1: Hemoglobin I. Giới thiệu II. Cấu tạo hoá học III. Chức năng sinh học của Hemoglobin IV. Tính chất của Hemoglobin Chương 2: Myoglobin I. Giới thiệu II. Cấu tạo hoá học III. Chức năng sinh học của Myoglobin IV. Tính chất của Myoglobin Chương 3: Sự khác nhau giữa Hemoglobin và Myoglobin Tài liệu tham khảo ~ 2 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Giới thiệu đề tài I. Mục tiêu Mô tả cấu tạo của HEM (vẽ hình). Phân tích cấu tạo của GLOBIN. Phân tích sự kết hợp của HEM và GLOBIN. Hiểu vai trò của Hb trong việc vận chuyển các khí. Phân tích sự kết hợp thuận nghịch của HEMOGLOBIN (Hb) với oxy (O2) và carbon dioxyd (CO2). Mô tả tính chất kết hợp của Hb với oxyd carbon (CO). Nêu tên 3 chất oxy hóa Hb thành Met-Hb. Nêu tính chất enzym của Hb. Myoglobin So sánh Hemoglobin và Myoglobin II. Phân công thực hiện Giới thiệu về Hemoglobin và Myoglobin: Mỹ Duyên Cấu tạo, chức năng, tính chất Hemoglobin: Trung Thành, Quang Khoa, Thanh Hà Cấu tạo, chức năng, tính chất Myoglobin: Thuý Ngọc, Thu Linh, Ngọc Bình So sánh Hemoglobin và Myoglobin: Trà Mi Trình bày nội dung thành file word và file power point: Ngọc Oanh Thuyết trình về Hemoglobin và so sánh Hb - myoglobin: Ngọc Oanh Thuyết trình về Myoglobin: Mỹ Duyên ~ 3 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Chương 1: Hemoglobin I. Giới thiệu Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy. Oxy trong không khí được hít vào phổi, từ phổi được vận chuyển theo dòng máu để đến các mô. Ở các mô máu nhận CO 2 , sản phẩm của quá trình chuyển hoá, đem trở lại phổi để thải ra ngoài. Trung bình mỗi ngày qua nhiều vòng tuần hoàn, máu vận chuyển được khoảng 600 lit oxy phổi đến các mô. Khả năng vận chuyển máu lớn như vậy nhưng lượng oxy hoà tan lại rất ít, 100 ml máu chỉ hoà tan trực tiếp được 39 ml oxy trong khi đó 100ml máu ở động mạch phổi chứa đến 20 ml oxy, vậy hơn 19 ml oxi được vận chuyển như thế nào? Theo cơ chế nào? Ta sẽ xem xét cấu tạo hoá học của chất vận chuyển khí quan trong máu: Hemoglobin • Là huyết cầu tố (kí hiệu Hb) • Là một porphyrinoprotein gồm một protein thuần GLOBIN và các nhóm ngoại HEM • Hồng cầu người: 32% Hb, Hb ở trong hồng cầu, được hồng cầu bảo vệ. • Mỗi sinh vật có một loại Hb khác nhau, tuỳ thuộc vào nhóm globin • Mỗi hồng cầu có 640 triệu phân tử Hb hình 1: myoglobin và hemoglobin ~ 4 ~ Hemoglobin Myoglobin Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam II. Cấu tạo hoá học: Protein thuần: globin Nhóm ngoại: Hem 1.Cấu tạo của hem: Là protoporphyrin IX gắn với 1 nguyên tử Fe 2+ bằng 2 nối cộng hóa trị và 2 nối phối trí. Fe 2+ HEM porphyrin: 4 vòng pyrol Protoporphyrin 8 nhóm thế (M, V, M,V,M,P,P,M) N Fe NN M V M V MP P M N Hình 2: hem Nguyên tử Fe trong hem Nguyên tử Fe trong heme liên kết với 4 nguyên tử N ở trung tâm của vòng porphyrin, tuy vậy, vẫn còn 2 phối trí tự do trên nguyên tử Fe, 2 phối trí tự do này nằm ở 2 phía của mặt phẳng heme. Nhóm heme này nằm ở các đường nứt hay kẽ hở của phân tử myoglobin, được bao quanh bởi các phần không phân cực trừ 2 phân tử histidine phân cực mà thôi. ~ 5 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui qua đề phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản ứng phóng thích oxygen lk với Fe. Thiệt hấp dẫn khi thấy rằng một cấu trúc 3D rất phức tạp của phân tử protein myoglobin to lớn lại được cấu tạo để sản xuất chính xác cho một hình dạng của khe hở, với 2 nhóm histidine ở bên phải để giúp cho phản ứng theo chiều nghịch được diễn ra khi cần thiết. Nguyên tử sắt và mạch protein làm thay đổi bước sóng hấp thụ và làm cho hemoglobin có một màu đặc trưng. Hemoglobin đã oxy hóa (máu từ các động mạch) có màu đỏ sáng(hic, đỏ tươi dễ nghe hơn), nhưng khi không có Oxy (máu ở các tĩnh mạch), hemoglobin chuyển sang màu đõ tối hơn. Khi Hem bị oxy hóa HEM HEMATIN HEMIN (tím) Fe+2 Fe+3 (tinh thể Teichman) Fe N N N N OH Fe N N N N Cl 2. Cấu tạo của globin: • Cấu trúc bậc I: Chuỗi α H2N COOH (141 aa) β H2N COOH (146 aa) • Cấu trúc bậc II: ~ 6 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam 70% các aa chuỗi α & β tạo thành nhiều đoạn xoắn α A B C D A B B C C D • Cấu trúc bậc III: các chuỗi α & β gấp khúc. B Đoạn không xoắn A A Gọi tên các aa trên chuỗi polypeptid bằng thứ tự của chúng trên đoạn xoắn Td: Asp G1 His E7; His F8 Để xác định sự khác biệt giữa các Hb, người ta phải xác định thứ tự các aa trong cấu trúc bậc I của Globin. HbA & HbS: trên chuỗi β: Glu (6) ở HbA bị thế bởi Val (HbS) HbA & HbC: trên chuỗi β: Glu (6) ở HbA bị thế bởi Lys (HbC) → Pauling coi đó là biểu hiện của bệnh lý phân tử. Mẫu tự A, B, C Ký hiệu Hb: nơi tìm ra… 1961, Gerand & Ingram: ký hiệu theo chuỗi polypeptid ~ 7 ~ Hinh 3: Cấu trúc bậc hai, bậc ba của globin với các vòng Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Td: HbA: α2Aβ2A HbS: α2Aβ2S ↔ α2Aβ26glu→val HbC: α2Aβ2C ↔ α2Aβ26glu→lys Sickle Cell Mutation +O 2 -O 2 +O 2 -O 2 5' α 1 α 2 ζ 3' Chromosome 16 5' 3' Chromosome 11 ε γ γ δ β G A α α β β CCT GAG GAG -Pro-Glu-Glu- 5 6 7 CCT GTG GAG -Pro-Val-Glu- 5 6 7 β A β S Normal (HbA) Abnormal (HbS) * ~ 8 ~ OXY-STATE DEOXY-STATE Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam 3. Sự liên kết giữa hem và globin hay cấu trúc phân tử hemoglobin: Mỗi chuỗi polypeptid của GLOBIN kết hợp với một HEM qua 2 liên kết phối trí giữa Fe +2 và N của nhân Imidazol của aa histidin E7 & F8 tạo thành 1 bán đơn vị của phân tử Hb. (His xa) N N Fe N N HIS (E7) HIS (F8) N N Fe N N O=O HIS (F8) Nguyên tử Fe gồm 6 liên kết: - 2 liên kết cộng hóa trị - 4 liên kết phối trí Khi kết hợp oxy, nguyên tử Fe vẫn hóa trị 2 → đây là phản ứng gắn oxy chứ không phải là sự oxy hóa. N N Fe N N O 2 N HIS HIS N N Fe N N NN HIS HIS N GLOBIN M V M V M P P M Fe N N NN N O 2 GLOBIN M V M V M P P M Fe N N N NN N Hình 4:Bán đơn vị Hb tự do và kết hợp oxy ~ 9 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam • HEMOGLOBIN: Protein hình cầu, đường kính 5,5 nm. Gồm 4 bán đơn vị giống nhau từng đôi một. Mỗi bán đơn vị: 1 Hem và 1 chuỗi polypeptid. Trọng lượng phân tử: ≈ 17.000 Da. Khoảng cách giữa các Hem/Hb ≈ 2,5nm. Fe+2 trong Hb ≈ 0,34%. ~ 10 ~ α globin β globin β globin α globin Hình 5:Bán đơn vị của Hb Hình 6: Phân tử Hb hoàn chỉnh [...]... Nitrozomyoglobin MbCO (Fe2+) Cacboxymyoglobin nitrit Khử CO Oxy hố Ferohemocrom (Fe2+,GD) (Hồng) to, pH các Mb(Fe2+) O2 O2 MbO2(Fe3+) Oxymyoglobin Myoglobin chất khử Nitrit (Đỏ tía) chất khử (glucoza) chất oxy hoá Sunfomyoglobin MMb(Fe3+) (xanh) Metmyoglobin MMbNO (nâu) Nitrozometmyoglobin Pocphirin tự do, bò oxy hoá Cholemyoglobin (nâu, vàng, không (xanh lá cây) màu) ~ 24 ~ nitrit Hemoglobin và Myoglobin. .. Chương 3: So sánh Hemoglobin và Myoglobin I Giống nhau: Myoglobin (Mb) và Hemoglobin (Hb) đều là những sắc tố có khả năng vận chuyển oxy Myoglobin và Hemoglobin đều có cấu tạo gồm nhóm ngoại là nhóm Heme và phân tử Globin Cấu tạo nhóm Heme của Myoglobin và Hemoglobin giống nhau II Khác nhau: Hemoglobin chỉ có chủ yếu ở trong máu, tủy xương (những nơi có hồng cầu phát triển), còn Myoglobin có nhiều.. .Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Hình 7: Các chuỗi alpha & beta Hình 7: Các chuỗi alpha & beta TỔNG HỢP GLOBIN: Hình 8: Tổng hợp Hemoglobin • Những loại globin khác nhau kết hợp với hem để tạo thành các Hb khác nhau • Những gen mã hóa các chuỗi globin: b, g, d và e nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 11 a và z nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 16 ~ 11 ~ Hemoglobin và Myoglobin. .. tử Myoglobin chỉ gồm một đơn vị, khơng phải là bốn đơn vị như Hemoglobin Phân tử Globin của Myoglobin do 153 gốc acid amin tạo nên, trong đó 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm 8 phần, mỗi phần chứa từ 7-26 gốc Myoglobin là protein có cấu trúc bậc 3 tiêu biểu Nhóm Heme gắn với Globin ở gốc Histidin có số thứ tự 93 Hemoglobin có cấu trúc bậc bốn Hình 1 : Cấu trúc bậc ba của Myoglobin ~ 25 ~ Hemoglobin. .. : Lồi Lượng Myoglobin( mg/g) Thịt heo 2 Thịt cừu 6 Thịt bò 8 ~ 26 ~ Màu Hồng Đỏ nhạt Đỏ anh đào Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam b) Theo tuổi: Lồi Lượng (theo tuổi) myoglobin( mg/g) 2 Thịt bê Thịt bê (non) 4 Thịt bò (non) 8 Thịt bò (già) 18 c) Theo loại cơ: Loại cơ Lượng myoglobin Cơ vận động 12 mg/g Cơ trụ đỡ 6 mg/g Bảng 1: Sự thay đổi màu sắc của thịt ~ 27 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD:... bắt đầu được tổng hợp từ tuần thứ 3 của thai kỳ • Phơi Hemoglobin Gower I ( z2e2) Hemoglobin Portland ( z2g2) Hemoglobin Gower II (a2e2) • Thai : HbF (a2g2), HbA (a2b2) • Người lớn : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF Túi nỗn hồn tuổi thai (tuần) Latch Gan sinh ~ 12 ~ tuỷ xương Sau sinh (tuần) Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Bảng 1: Thành phần hemoglobin của người lớn Hb A Hb A2 Hb F Cấu trúc a2b2... II Myoglobin (Mb) khi mang oxy tạo thành Oxymyoglobin (MbO2) có màu đỏ rực MbO2 là chất dự trữ oxy cho cơ, trong đó Fe có hóa trị II Màu của MbO2 có thể nhận thấy rõ trên bề mặt thịt tươi Mb và MbO2 khi bị oxy hóa thì Fe2+ chuyển thành Fe3+ tạo nên Metmyoglobin (MMb) có màu nâu Khi ngun tử Fe ở trạng thái Fe3+ thì phân tử Mb khơng có khả năng kết hợp với oxy nữa Desoxymyoglobin V Fe2+(đỏ tía)0 Oxymyoglobin... chất enzyme: Tính chất của một peroxydase: H2O2 + AH2 2H2O + A Hb Tính chất của một catalase: H2O2 2H2O + O2 Hb ~ 19 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Chương 2: Myoglobin Giới thiệu: I Myoglobin là một protein có kiến trúc hóa học tương đối đơn giản Sự phân phối của myoglobin trong sinh vật phản ảnh chức vụ sinh lý của nó : nó có nhiều nhất trong những cầm thú chun lặn lâu dưới nước... tạo: hay: Cấu trúc khơng gian: Cấu trúc bậc 3 của myoglobin ~ 20 ~ Hemoglobin và Myoglobin III GVHD: TS Trần Bích Lam Chức năng sinh học: Myoglobin có ba chức vụ chính 1) Chun chở dưởng khí (từ hồng huyết cầu vào nội bào mitochondria) 2) Chức vụ xúc tác để vớt vát NO (nitrogen oxide) 3) Dự trữ dưỡng khí cho mơ thịt Kiến trúc phân tử và hóa học của myoglobin ngăn ngừa sự kết hợp với CO (carbon monoxide)... có nhiều myoglobin hơn người bình thường Myoglobin cũng có một chức vụ gián tiếp trong trường hợp thương tổn bắp thịt Myoglobin thốt ra khỏi mơ thịt bi thương tổn và lọc vào trong nước tiểu làm nước tiểu có màu hồng Nó rất độc cho tubular epithelium của thận và có thể đưa đến thận suy cấp tính Myoglobin giải phóng oxi khi p02 ở mức thấp và có tác dụng như kho dự trữ oxi ở trong cơ Oxy gắn với myoglobin