Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

106 2K 7
Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Đang tải... (xem toàn văn)

Tài liệu hạn chế xem trước, để xem đầy đủ mời bạn chọn Tải xuống

Thông tin tài liệu

Chương 1 HÓA HỌC PROTEIN Cao Đăng Nguyên, Hồ Trung Thông 1.1 Protein và vai trò sinh học của chúng 1.1.1 Khái niệm về protein Protein là một nhóm các hợp chất đại phân tử sinh học, cùng với polysaccharide, lipid và nucleic acid, tạo nên các hợp phần chủ yếu của cơ thể sống. Một cách cụ thể, protein là các polymer được tạo nên từ các trình tự xác định các amino acid. Protein là hợp chất hữu cơ có ý nghĩa quan trọng bậc nhất trong cơ thể sống. Về mặt số lượng, protein chiếm không dưới 50% trọng lượng khô của tế bào. Từ lâu người ta đã biết rằng protein tham gia mọi hoạt động sống trong cơ thể sinh vật. Ngoài vai trò là thành phần chính trong cấu trúc của tế bào và mô, protein còn có nhiều chức năng phong phú khác quyết định những đặc điểm cơ bản của sự sống như sự truyền đạt thông tin di truyền, sự chuyển hoá các chất. Thật vậy, các enzyme, các kháng thể chống lại bệnh tật, các hormon dẫn truyền các tín hiệu trong tế bào, đều có bản chất là protein. Ngày nay, khi hiểu rõ vai trò to lớn của protein đối với cơ thể sống, người ta càng thấy rõ tính chất duy vật và ý nghĩa của định nghĩa thiên tài của Engels P.: “Sự sống là phương thức tồn tại của những thể protein”. Với sự phát triển của khoa học, vai trò và ý nghĩa của protein đối với sự sống ngày càng được khẳng định. Cùng với nucleic acid, protein là cơ sở vật chất của sự sống. 1.1.2 Vai trò sinh học của protein 1.1.2.1 Tạo hình Ngoài các protein làm nhiệm vụ cấu trúc như vỏ virus, màng tế bào, còn gặp những protein thường có dạng sợi như: sclerotin có trong lớp vỏ ngoài sâu bọ; fibrolin của tơ tằm, nhện; collagen, elastin của mô liên kết, mô xương. Collagen đảm bảo cho độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết. 1.1.2.2 Xúc tác Hầu hết tất cả các phản ứng xảy ra trong cơ thể đều do các protein đặc biệt đóng vai trò xúc tác. Những protein này được gọi là các enzyme. Mặc dầu gần đây người ta đã phát hiện được một loại RNA có khả năng xúc tác quá trình chuyển hoá tiền RNA thông tin (pre-mRNA) thành RNA thông tin (mRNA), nghĩa là enzyme không nhất thiết phải là protein. Tuy nhiên, hầu hết các phản ứng diễn ra trong các cơ thể sống đều được xúc tác bởi các enzyme có bản chất protein. Bởi vậy, định nghĩa có tính chất kinh điển: enzyme là những protein có khả năng xúc tác đặc hiệu cho các phản ứng hoá học, là chất xúc tác sinh học vẫn có ý nghĩa đặc biệt quan trọng. Hiện nay người ta biết được khoảng 3.500 enzyme khác nhau, trong số đó nhiều enzyme đã được tinh sạch, kết tinh và nghiên cứu cấu trúc. 1.1.2.3 Bảo vệ Ngoài vai trò là chất xúc tác và tạo cấu trúc cho tế bào và mô, protein còn có chức năng chống lại bệnh tật để bảo vệ cơ thể. Đó là các protein tham gia vào hệ thống miễn 1 dịch. Đặc biệt nhiều loại protein thực hiện các chức năng riêng biệt tạo nên hiệu quả miễn dịch đặc hiệu và không đặc hiệu. Các protein miễn dịch được nhắc đến nhiều hơn cả là các kháng thể, bổ thể và các cytokine. Ngoài ra, một số protein còn tham gia vào quá trình đông máu để chống mất máu cho cơ thể. Một số loài có thể sản xuất ra những độc tố có bản chất protein như enzyme nọc rắn, lectin, có khả năng tiêu diệt kẻ thù để bảo vệ cơ thể. 1.1.2.4 Vận chuyển Trong cơ thể động vật có những protein làm nhiệm vụ vận chuyển như hemoglobin, mioglobin, hemocyanin vận chuyển O 2, CO 2 và H + đi khắp các mô, các cơ quan trong cơ thể. Ngoài ra còn có nhiều protein khác như lipoprotein vận chuyển lipid, seruloplasmin vận chuyển đồng (Cu) trong máu Một trong những protein làm nhiệm vụ vận chuyển được nhắc đến nhiều nhất đó là hemoglobin. 1.1.2.5 Vận động Nhiều protein làm nhiệm vụ vận động co rút như myosin và actin ở sợi cơ, chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào, 1.1.2.6 Dự trữ và dinh dưỡng Các protein làm nhiệm vụ dự trữ như casein của sữa, ovalbumin của trứng, feritin của lách (dữ trữ sắt) v.v Protein dự trữ này chính là nguồn cung cấp dinh dưỡng quan trọng cho các tổ chức mô, phôi phát triển. 1.1.2.7 Dẫn truyền tín hiệu thần kinh Nhiều loại protein tham gia vào quá trình dẫn truyền tín hiệu thần kinh đối với các kích thích đặc hiệu như sắc tố thị giác rodopsin ở võng mạc mắt. 1.1.2.8 Điều hoà Nhiều protein có khả năng điều hoà quá trình trao đổi chất thông qua việc tác động lên bộ máy thông tin di truyền như các hormon, các protein ức chế đặc hiệu enzyme … Một ví dụ điển hình là các protein repressor ở vi khuẩn có thể làm ngừng quá trình sinh tổng hợp enzyme từ các gene tương ứng. 1.1.2.9 Cung cấp năng lượng Protein là nguồn cung cấp năng lượng cho cơ thể sống. Khi thủy phân protein, sản phẩm tạo thành là các amino acid, từ đó tiếp tục tạo thành hàng loạt các sản phẩm trong đó có các keto acid, aldehyd và carboxylic acid. Các chất này đều bị oxy hoá dần dần tạo thành CO 2 và H 2 O đồng thời giải phóng ra năng lượng. 1.2 Cấu tạo của phân tử protein 1.2.1 Thành phần nguyên tố Cho đến nay người ta đã thu được nhiều loại protein tinh khiết ở dạng tinh thể. Đã từ lâu thành phần các nguyên tố hoá học của các protein phân lập đã được nghiên cứu kỹ. Thông thường trong cấu trúc của protein gồm bốn nguyên tố chính là C, H, O và N với tỷ lệ C ≈ 50%, H ≈ 7%, O ≈ 23% và N ≈ 16%. Điều đáng lưu ý là tỷ lệ N trong protein khá ổn định. Lợi dụng tính chất này, để định lượng protein theo phương pháp Kjeldahl người 2 ta tính lượng N rồi nhân với hệ số vốn đã được quy định tùy theo đối tượng nghiên cứu. Ngoài ra trong protein còn gặp một số nguyên tố khác như S (≈ 0-3%), P, Fe, Zn, Cu, C 1.2.2 Amino acid - đơn vị cấu tạo cơ bản của protein 1.2.2.1 Cấu tạo chung Amino acid là chất hữu cơ mà phân tử chứa ít nhất một nhóm carboxyl (-COOH) và ít nhất một nhóm amin (-NH 2 ), trừ prolin chỉ có nhóm NH (thực chất là một imino acid). Trong phân tử các amino acid tồn tại trong tự nhiên, các nhóm -COOH và -NH 2 đều gắn với carbon ở vị trí α. Hầu hết các amino acid thu nhận được khi thuỷ phân protein đều ở dạng L-α. Như vậy các amino acid chỉ khác nhau ở mạch nhánh (được ký hiệu là R trong hình 1.1). 1.2.2.2 Phân loại theo quan điểm hoá học Hiện nay người ta phân loại amino acid theo nhiều cách khác nhau. Mỗi cách phân loại đều có ý nghĩa và mục đích riêng. Tuy nhiên, các cách phân loại này đều dựa trên cấu tạo hóa học hoặc một số tính chất của gốc R. Ví dụ: có người chia các amino acid thành 2 nhóm chính là nhóm mạch thẳng và nhóm mạch vòng. Trong nhóm mạch thẳng lại tùy theo sự có mặt của số nhóm carboxyl hay số nhóm amin mà chia ra thành các nhóm nhỏ, nhóm amino acid trung tính (chứa một nhóm -COOH và một nhóm -NH 2 ); nhóm amino acid kiềm tính (chứa một nhóm -COOH và hai nhóm -NH 2 ); nhóm amino acid có tính acid (chứa hai nhóm -COOH và một nhóm -NH 2 ). Trong nhóm mạch vòng lại chia ra thành nhóm vòng thơm hay dị vòng, Có người lại dựa vào tính phân cực của gốc R từ đó chia các amino acid thành 4 nhóm: nhóm không phân cực hoặc kỵ nước, nhóm phân cực nhưng không tích điện, nhóm tích điện dương và nhóm tích điện âm. Ở đây chúng tôi xin được giới thiệu cách phân loại các amino acid một cách chung nhất. Theo cách này dựa vào gốc R, các amino acid được chia thành 5 nhóm: Nhóm I: Gồm 7 amino acid có gốc R không phân cực và kỵ nước, đó là: glycine, alanine, proline, valine, leucine, isoleucine và methionine. 3 Nhóm II: Gồm 3 amino acid có gốc R chứa nhân thơm, đó là phenylalanine, tyrosine và tryptophan. Nhóm III: Gồm 5 amino acid có gốc R phân cực, không tích điện, đó là serine, threonine, cysteine, asparagine và glutamine. 4 Nhóm IV: Gồm 3 amino acid có gốc R tích điện dương, đó là lysine, histidine và arginine. Nhóm V: Gồm 2 amino acid có gốc R tích điện âm, đó là aspartate và glutamate. 5 1.2.2.3 Phân loại theo quan điểm dinh dưỡng Theo quan điểm dinh dưỡng người ta chia 20 loại amino acid thường gặp trong protein thành 2 nhóm: amino acid không thể thay thế (indispensable amino acid) hay còn gọi là amino acid thiết yếu (essential amino acid) và amino acid thay thế (disapensable amino acid) hay còn gọi là amino acid không thiết yếu. Amino acid không thể thay thế là những amino acid mà cơ thể động vật không tổng hợp được hoặc tổng hợp không đủ đáp ứng nhu cầu sinh trưởng hoặc sinh sản một cách tối ưu. Số lượng amino acid không thể thay thế có thể là từ 8-10 loại amino acid tùy theo từng loài động vật (bảng 1.1). Ngược lại với các amino acid không thể thay thế, amino acid thay thế là những amino acid mà cơ thể động vật có thể tổng hợp được và đủ đáp ứng nhu cầu của chúng. Bộ khung carbon để tổng hợp amino acid chủ yếu được tạo ra từ glucose và các amino acid khác, còn gốc amin được sử dụng cho tổng hợp amino acid chủ yếu được cung cấp từ các amino acid khác có số lượng vượt quá nhu cầu của cơ thể động vật. Khẩu phần ăn của vật nuôi hầu hết đều đáp ứng đủ số lượng amino acid thay thế hoặc đủ số lượng nhóm amin cho sự tổng hợp các amino acid thay thế kể cả trong trường hợp hàm lượng protein trong khẩu phần thấp, do đó sự quan tâm trong dinh dưỡng là dành cho các amino acid không thể thay thế. Bảng 1.1: Amino acid không thể thay thế đối với gia cầm, lợn và người TT Tên amino acid Gia cầm Lợn Người 1 Arginine (1) (2) ± ± ± 2 Histidine (1) + + ± 3 Leucine + + + 4 Isoleucine + + + 5 Lysine + + + 6 Methionine + + + 7 Phenylalanine + + + 8 Threonine + + + 9 Tryptophan + + + 10 Valine + + + (1) (2) Đối với người, arginine và histidine được xếp vào nhóm amino acid thay thế; trong một số trường hợp có nhu cầu lớn như giai đoạn còn non, stress, … hai loại này được coi là amino acid không thể thay thế. (1) Đối với gà con, arginine là amino acid không thay thế. Một số amino acid không được xếp vào nhóm không thể thay thế hay nhóm thay thế mà chúng được xếp vào nhóm bán thay thế (semi-dispensable) hay còn gọi là bán thiết yếu (semi-essential). Thuộc nhóm này có arginine, cysteine, tyrosine. Arginine được coi là bán thay thế đối với lợn vì arginine có thể được tổng hợp từ glutamine. Tuy vậy, sự tổng hợp này không đủ đáp ứng nhu cầu dinh dưỡng trong giai đoạn đầu của quá trình phát triển cơ thể. Do đó khẩu phần cho lợn sinh trưởng phải chứa một lượng arginine nhất định. Tuy vậy, ở giai đoạn kể từ sau khi thành thục về giới tính và giai đoạn mang thai, nhiều nghiên cứu cho thấy lợn có thể tổng hợp arginine với số lượng đủ đáp ứng nhu 6 cầu của chúng. Tuy nhiên, sự tổng hợp arginine có thể không đủ để đáp ứng nhu cầu tiết sữa của lợn nái. Cysteine có thể được tổng hợp từ methionine. Tuy vậy, cysteine và dạng oxy hóa của nó là cystine có thể đáp ứng khoảng 50% nhu cầu của tổng lượng amino acid chứa lưu huỳnh (methionine + cysteine). Bằng cách này, cysteine có thể làm giảm nhu cầu đối với methionine. Tương tự như đối với nhóm amino acid chứa lưu huỳnh, phenylalanine có thể đáp ứng nhu cầu của tổng lượng phenylalanine và tyrosine (amino acid có nhân thơm) vì sự chuyển hóa phenylalanine có thể tạo thành tyrosine. Tyrosine có thể đáp ứng tối thiểu 50% tổng nhu cầu của hai loại amino acid này nhưng nó không thể là nguồn duy nhất và không thể thay thế cho phenylalanine vì nó không thể chuyển được thành phenylalanine. Bảng 1.2: Các amino acid thường gặp Tên amino acid Tên gọi theo danh pháp hóa học Tên viết tắt Ký hiệu Khối lượng (Mr) Glycine α-aminoacetic Gly G 75 Alanine α-aminopropionic Ala A 89 Proline α-pirolidincarboxylic Pro P 115 Valine α-aminoiaovaleric Val V 117 Leucine α-aminonoisocaproic Leu L 131 Isoleucine α-amino-β-metylvaleric Ile I 131 Methionine α-amino-γ-metyltiobutiric Met M 149 Phenylalanine α-amino-β-phenylpropionic Phe F 165 Tyrosine α-amino-β-hydroxyphenylpropionic Tyr Y 181 Tryptophan α-amino-β-idolylpropionic Trp W 204 Serine α-amino-β-hydoxypropionic Ser S 105 Threonine α-amino-β-hydroxybutyric Thr T 119 Cysteine α-amino-β-tiopropionic Cys C 121 Aspargine amid của aspartate Asn B 132 Glutamine amid của glutamate Gln Q 146 Lysine α,ε diaminocaproic Lys K 146 Histidine α-amino-β-imidazolpropionic His H 155 Arginine α-amino-δ-guanidinvaleric Arg R 174 Aspartate α-aminosucinic Asp D 133 Glutamate α-aminoglutarate Glu E 147 Ngoài các amino acid thường gặp ở trên, trong phân tử protein đôi khi còn có một số amino acid khác khác. Đó là những loại ít gặp. Các amino acid này đều là dẫn xuất của những amino acid thường gặp. Ví dụ, trong phân tử collagen có chứa 4-hydroxyproline là 7 dẫn xuất của proline, 5-hydroxylysine là dẫn xuất của lysine, Mặt khác, mặc dầu không có trong cấu trúc protein, nhưng có hàng trăm loại amino acid khác có thể tồn tại ở dạng tự do hoặc liên kết với hợp chất khác trong các mô và tế bào. Chúng có thể là tiền chất hay là các sản phẩm trung gian của quá trình chuyển hoá trong cơ thể như citrulline, ornithine, β-alanine, γ-amino butyric acid (GABA). 1.2.2.4 Một số tính chất của amino acid - Màu sắc và mùi vị của amino acid Các amino acid thường không màu, nhiều loại có vị ngọt kiểu đường như glycine, alanine, valine, serine, histidine, tryptophan; một số loại có vị đắng như isoleucine, arginine hoặc không có vị như leucine. Bột ngọt hay còn gọi là mì chính là muối của natri của glutamic acid (monosodium glutamate). - Tính tan của amino acid Các amino acid thường dễ tan trong nước và khó tan trong alcohol và ether (trừ proline và hydroxyproline). Chúng cũng dễ hoà tan trong acid và kiềm loãng (trừ tyrosine). - Tính hoạt động quang học của amino acid Các amino acid trong phân tử protein đều có ít nhất một nguyên tử carbon bất đối (trừ glycine). Do vậy, chúng đều có tính hoạt động quang học, nghĩa là có thể làm quay mặt phẳng của ánh sáng phân cực sang phải hoặc sang trái. Quay phải được ký hiệu bằng dấu (+), quay trái được ký hiệu bằng dấu (-). Góc quay đặc hiệu của amino acid phụ thuộc vào pH của môi trường. Tuỳ theo sự sắp xếp trong cấu trúc phân tử của các nhóm liên kết với carbon bất đối mà các amino acid có cấu trúc dạng D hay L (hình 1.7) gọi là đồng phân lập thể. Trong tự nhiên, tất cả các amino acid đều ở dạng L ở nguyên tử carbon bất đối α. Một cách tổng quát, số đồng phân lập thể của một amino acid được tính theo 2 n (n là số carbon bất đối). 8 Hình 1.8: Phổ hấp thụ ánh sáng cực tím của tryptophan và tyrosine Hầu hết các amino acid hấp thụ tia cực tím ở bước sóng (λ) từ 220 đến 280 nm. Đặc biệt cùng nồng độ 10 -3 M, ở bước sóng 280 nm tryptophan hấp thụ ánh sáng cực tím mạnh nhất, gấp 4 lần khả năng hấp thụ của tyrosine (hình 1.8) và phenylalanine là yếu nhất. Phần lớn các protein đều chứa tyrosine nên người ta sử dụng tính chất này để định lượng protein. - Tính lưỡng tính của amino acid Trong phân tử amino acid có nhóm carboxyl (-COOH) cho nên có khả năng nhường proton (H + ) thể hiện tính acid, mặt khác có nhóm amin (-NH 2 ) cho nên có khả năng nhận proton nên thể hiện tính base. Vì vậy các amino acid có tính chất lưỡng tính. Trong môi trường acid, amino acid ở dạng cation (tích điện dương), nếu tăng dần pH, amino acid lần lượt nhường proton thứ nhất chuyển qua dạng lưỡng cực (trung hoà về điện), nếu tiếp tục tăng pH, amino acid sẽ nhường proton thứ hai chuyển thành dạng anion (tích điện âm) (hình 1.9). Vì vậy đôi khi người ta coi amino acid như một di-acid. Tương ứng với độ phân ly H + của các nhóm -COOH và -NH 3 + có các trị số pK 1 và pK 2 (biểu thị độ phân ly của các nhóm được 1/2). Từ đó người ta xác định được pH i (pI = pH đẳng điện) = (pK 1 + pK 2 )/2. Ví dụ: khi hoà tan glycine vào môi trường acid mạnh thì hầu như glycine đều ở dạng cation. Nếu tăng dần lượng kiềm, thu được đường cong chuẩn độ. Trên đường cong chuẩn độ thấy rằng: glycine lần lượt nhường 2 proton trước tiên chuyển sang dạng lưỡng tính và sau cùng chuyển thành dạng anion. 9 Tương đương độ phân ly của nhóm -COOH được một nửa có trị số pK 1 = 2,34 và độ phân ly của -NH 3 + được một nửa có trị số pK 2 = 9,60. Như vậy ta có Mặt khác tại pK 1 + 2 sự phân ly H + của nhóm -COO - glycine là 99%, chỉ 1% ở dạng -COOH và ở pK 2 -2 dạng -NH 3 + là 99%, chỉ 1% ở dạng -NH 2 . Như vậy trong vùng pH từ pK 1 + 2 đến pK 2 -2, phân tử glycine chủ yếu ở dạng lưỡng tính và kết quả ta có một vùng đẳng điện. Ngoài ra các amino acid trong gốc R có thêm nhóm -COOH hay -NH 2 sự phân ly của chúng sẽ có thêm một trị số phân ly nữa -pK R . - Các phản ứng hoá học của amino acid Các amino acid đều có nhóm -NH 2 và -COOH liên kết với C α , vì vậy chúng có những tính chất hoá học chung. Mặt khác, các amino acid khác nhau bởi gốc R, vì vậy chúng có những phản ứng riêng biệt. Người ta chia các phản ứng hoá học của amino acid thành 3 nhóm: + Phản ứng của gốc R Do các amino acid có cấu tạo gốc R khác nhau, cho nên người ta có thể dựa vào đó để xác định từng amino acid riêng rẽ nhờ phản ứng đặc trưng của nó. Ví dụ, phản ứng oxy hoá khử có thể được sử dụng để nhận biết nhóm SH của cysteine, phản ứng tạo muối để nhận biết các nhóm -COOH hoặc -NH 2 của glutamate hoặc của lysine, phản ứng tạo ester để nhận biết nhóm -OH của tyrosine, + Phản ứng chung Là phản ứng có sự tham gia của cả hai nhóm α-COOH và α-NH 2 . Các amino acid phản ứng với ninhydrin trong điều kiện đun nóng tạo thành CO 2 , NH 3 , aldehyd và 10 [...]... duy trì pH của cơ thể động vật tương đối ổn định 1.3.6 Tính đặc hiệu sinh học 18 Chức năng sinh học của protein rất đa dạng, tuy vậy trong nhiều trường hợp không phải toàn bộ phân tử protein đều có giá trị như nhau đối với hoạt tính sinh học của nó mà có bộ phận làm nhiệm vụ giữ khung không gian, có bộ phận trực tiếp quyết định hoạt tính sinh học Sự thay đổi các liên kết, các nhóm hóa học hoặc các amino... tính sinh học quan trọng Trong tự nhiên tồn tại nhiều dạng peptide có chức phận quan trọng liên quan đến hoạt động sống của cơ thể như là các hormone, các chất kháng sinh Bên cạnh đó cũng có những peptide có chức phận chưa rõ ràng Một số peptide là sản phẩm thủy phân đang còn dang dở của protein Sau đây sẽ giới thiệu một số peptide quan trọng, có nhiều ý nghĩa đối với hoạt động sống của sinh vật -... Ở động vật có vú, oxytocin chỉ khác ở sự thay đổi của 2 amino acid là: amino acid ở vị trí thứ ba là isoleucine và amino acid ở vị trí thứ tám là leucine (bảng 1.3) Vasopressin của loài ếch nhái có cấu trúc trung gian giữa vasopressin và oxytocin của động vật có vú: amino acid thứ ba là isoleucine và amino acid thứ tám là arginine Vasopressin là một peptide có cấu trúc gồm 9 amino acid Phần lớn ở động. .. đông kết do giảm lớp vỏ hydrate hóa - Ảnh hưởng của nhiệt độ Trong khoảng nhiệt độ 0 - 40 oC, độ tan của đa số protein tăng khi nhiệt độ tăng Ở khoảng nhiệt độ 45 - 70oC đa số protein mất tính bền vững và có thể bị biến tính (trừ protein của một số sinh vật chịu nhiệt như vi khuẩn chịu nhiệt) 1.3.4 Sự đông kết và biến tính Phân tử protein chỉ thể hiện được đặc tính sinh học của nó trong một khoảng... ngoài, các nhóm ưa nước quay vào trong, sự hydrate hóa bị giảm, các chuỗi polypeptid dễ kết hợp lại với nhau, do đó độ tan giảm và protein dễ bị đông kết Ở trong đường tiêu hóa của động vật, sự biến tính protein giúp cho quá trình tiêu hóa protein diễn ra dễ dàng hơn Có hai loại biến tính: - Biến tính thuận nghịch Cấu trúc không gian của phân tử protein bị biến đổi tạm thời và có thể trở lại trạng thái... 9 amino acid Phần lớn ở động vật có vú amino acid thứ 8 của vasopressin là arginine (arg-vasopressin), trừ ở lợn và hà mã, amino acid thứ 8 là lysine (lys-vasopressin) Ở động vật có xương sống nhưng không có vú, amino acid thứ 3 là isoleucine; vasopressin có tên là argininvasotocin (bảng 1.3) Oxytocin có tác dụng trên cơ trơn của tử cung và tuyến vú, gây co tử cung khi sinh con và kích thích sự tiết... metaloprotein Tài liệu tham khảo Tài liệu tiếng Việt Trần Thị Ân, Đái Duy Ban, Nguyễn Hữu Chấn, Đỗ Đình Hồ, Lê Đức Trình, 1980 Hoá sinh học NXB Y học Phạm Thị Trân Châu, Trần thi Áng, 1999 Hoá sinh học NXB Giáo dục, Hà Nội Nguyễn Lân Dũng, Phạm Văn Ty, Nguyễn Đình Quyến, 1999 Vi sinh vật học NXB Giáo dục Lê Đức Trình, 1998 Hormon NXB Y học, Hà nội Nguyễn Viết Tựu, 1980 Phương pháp nghiên cứu hoá học cây thuốc... Adenosine monophosphate vòng được hình thành từ ATP cAMP chỉ tìm thấy ở tế bào động vật và vi khuẩn, nó thường liên kết với màng bào tương của tế bào và tham gia nhiều quá trình chuyển hoá cAMP có thể được sinh ra nhờ một số hormone hoạt hoá adenylcyclase Ngoài cAMP, một số nucleotide khác cũng tham gia vào các quá trình chuyển hóa trong cơ thể, ví dụ cGMP và ppGpp 2.3.3 UDP và UTP UDP (uridine diphosphate)... Chương 3 HÓA HỌC CARBOHYDRATE Lê Văn An, Hồ Trung Thông Carbohydrate là những phân tử sinh học có số lượng lớn nhất trên trái đất Một số loại carbohydrate như tinh bột và đường là nguồn thức ăn chủ yếu của hầu hết mọi nơi trên thế giới và quá trình oxy hóa carbohydrate là con đường khai thác năng lượng trung tâm của hầu hết các tế bào không quang hợp Ở thành tế bào vi khuẩn, thành tế bào thực vật và... liên kết ở động vật bậc cao ví dụ collagen ở gân và mô xương, elastin ở mô liên kết đàn hồi, α-keratin ở tóc và da, 1.4.1.2 Protein dạng cầu Có dạng gần như hình cầu hoặc hình bầu dục, chiều dài của phân tử protein cầu có thể lớn hơn đuờng kính của nó từ 3 đến 10 lần Protein cầu không bền vững bằng protein sợi, đa số tan trong dung dịch nước và dễ khuyếch tán, thường có chức năng hoạt động sống của . peptide quan trọng, có nhiều ý nghĩa đối với hoạt động sống của sinh vật. - Các hormone sinh trưởng (GH) Hormon sinh trưởng của người (HGH-human growth hormone). theo từng loài động vật (bảng 1.1). Ngược lại với các amino acid không thể thay thế, amino acid thay thế là những amino acid mà cơ thể động vật có thể tổng

Ngày đăng: 23/02/2014, 21:07

Hình ảnh liên quan

Bảng 1.1: Amino acid không thể thay thế đối với gia cầm, lợn và người - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 1.1.

Amino acid không thể thay thế đối với gia cầm, lợn và người Xem tại trang 6 của tài liệu.
Bảng 1.2: Các amino acid thường gặp - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 1.2.

Các amino acid thường gặp Xem tại trang 7 của tài liệu.
Hình 1.8: Phổ hấp thụ ánh sáng cực tím của tryptophan và tyrosine - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Hình 1.8.

Phổ hấp thụ ánh sáng cực tím của tryptophan và tyrosine Xem tại trang 9 của tài liệu.
- Tính lưỡng tính của amino acid - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

nh.

lưỡng tính của amino acid Xem tại trang 9 của tài liệu.
Adenosine monophosphate vịng được hình thành từ ATP. cAMP chỉ tìm thấy ở tế bào động vật và vi khuẩn, nó thường liên kết với màng bào tương của tế bào và tham gia  nhiều q trình chuyển hố - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

denosine.

monophosphate vịng được hình thành từ ATP. cAMP chỉ tìm thấy ở tế bào động vật và vi khuẩn, nó thường liên kết với màng bào tương của tế bào và tham gia nhiều q trình chuyển hố Xem tại trang 24 của tài liệu.
2.3.2 cAMP (AMP vòng) - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

2.3.2.

cAMP (AMP vòng) Xem tại trang 24 của tài liệu.
2.4 Phân loại cấu hình và cấu trúc của nucleic acid 2.4.1 Deoxyribonucleic acid (DNA)  2.4.1 Deoxyribonucleic acid (DNA)   - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

2.4.

Phân loại cấu hình và cấu trúc của nucleic acid 2.4.1 Deoxyribonucleic acid (DNA) 2.4.1 Deoxyribonucleic acid (DNA) Xem tại trang 26 của tài liệu.
Polysaccharide thuần chỉ chứa một loại đơn vị cấu tạo duy nhất (hình 3.9). Một số polysaccharide thuần đóng vai trị dự trữ các gốc đường đơn để cung cấp nhiên liệu cho  cơ thể - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

olysaccharide.

thuần chỉ chứa một loại đơn vị cấu tạo duy nhất (hình 3.9). Một số polysaccharide thuần đóng vai trị dự trữ các gốc đường đơn để cung cấp nhiên liệu cho cơ thể Xem tại trang 41 của tài liệu.
một phân tử protein (hình 3.21). Glycoprotein được tìm thấy trên bề mặt ngoài của màng nguyên sinh chất, trong matrix ngoại bào và trong máu - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

m.

ột phân tử protein (hình 3.21). Glycoprotein được tìm thấy trên bề mặt ngoài của màng nguyên sinh chất, trong matrix ngoại bào và trong máu Xem tại trang 50 của tài liệu.
Bảng 4.2: Cấu tạo, đặc điểm và danh pháp của một số acid béo mạch dài - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 4.2.

Cấu tạo, đặc điểm và danh pháp của một số acid béo mạch dài Xem tại trang 53 của tài liệu.
Bảng 4.1: Cấu tạo, đặc điểm và danh pháp của các acid béo mạch ngắn - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 4.1.

Cấu tạo, đặc điểm và danh pháp của các acid béo mạch ngắn Xem tại trang 53 của tài liệu.
Bảng 4.4: Các họ acid béo không no - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 4.4.

Các họ acid béo không no Xem tại trang 54 của tài liệu.
Bảng 4.3: Cấu tạo, đặc điểm và danh pháp của một số acid béo mạch rất dài - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 4.3.

Cấu tạo, đặc điểm và danh pháp của một số acid béo mạch rất dài Xem tại trang 54 của tài liệu.
Bảng 4.5: Một số acid béo không no thường gặp - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 4.5.

Một số acid béo không no thường gặp Xem tại trang 55 của tài liệu.
Bảng 4.8: Các loại lipoprotein huyết tương chủ yếu của người - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 4.8.

Các loại lipoprotein huyết tương chủ yếu của người Xem tại trang 64 của tài liệu.
Bảng 4.9: Giá trị năng lượng khi đốt cháy một số chất - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Bảng 4.9.

Giá trị năng lượng khi đốt cháy một số chất Xem tại trang 67 của tài liệu.
Vitami nA có 2 dạng quan trọng là A1 và A2. Vitami nA được hình thành từ β- β-caroten là tiền vitamin A - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

itami.

nA có 2 dạng quan trọng là A1 và A2. Vitami nA được hình thành từ β- β-caroten là tiền vitamin A Xem tại trang 76 của tài liệu.
5.2.9 Folic acid (vitamin Bc) - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

5.2.9.

Folic acid (vitamin Bc) Xem tại trang 76 của tài liệu.
6.5.2 Các hình thức đặc hiệu - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

6.5.2.

Các hình thức đặc hiệu Xem tại trang 93 của tài liệu.
Chất kìm hãm này kết hợp với enzyme ở chỗ khác với trung tâm hoạt động (hình 6.5) làm thay đổi cấu trúc không gian của phân tử enzyme, do đó theo hướng khơng có  lợi cho hoạt độ xúc tác của nó làm giảm vận tốc phản ứng xúc tác - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

h.

ất kìm hãm này kết hợp với enzyme ở chỗ khác với trung tâm hoạt động (hình 6.5) làm thay đổi cấu trúc không gian của phân tử enzyme, do đó theo hướng khơng có lợi cho hoạt độ xúc tác của nó làm giảm vận tốc phản ứng xúc tác Xem tại trang 100 của tài liệu.
Hình 6.6: Ảnh hưởng của nhiệt độ đến hoạt độ xúc tác của enzyme - Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Hình 6.6.

Ảnh hưởng của nhiệt độ đến hoạt độ xúc tác của enzyme Xem tại trang 102 của tài liệu.

Từ khóa liên quan

Mục lục

  • Cao Đăng Nguyên, Hồ Trung Thông

  •  

  • 1.1 Protein và vai trò sinh học của chúng

    • 1.2 Cấu tạo của phân tử protein

    • 1.2.3 Peptide

      • Chương 2           

      • HÓA HỌC NUCLEIC ACID

      • Lê Văn An, Hồ Trung Thông

      • Lê Văn An, Hồ Trung Thông

Tài liệu cùng người dùng

  • Đang cập nhật ...

Tài liệu liên quan